α-Amylase, from pig pancreas Inibitori
Gli inibitori comuni dell'α-amilasi, provenienti dal pancreas di maiale, includono, ma non sono limitati a, l'Acarbose CAS 56180-94-0, la Berberina CAS 2086-83-1, l'Acido Oleanolico CAS 508-02-1, l'Acido Ursolico CAS 77-52-1 e l'(-)-Epigallocatechina Gallato CAS 989-51-5.
Gli inibitori chimici dell'α-amilasi offrono diversi meccanismi per ostacolare la capacità dell'enzima di scindere gli amidi in zuccheri. L'acarbosio è un inibitore di questo tipo, che funziona legandosi in modo competitivo al sito attivo dell'enzima, che imita la struttura dei suoi substrati naturali. Ciò determina un blocco reversibile, impedendo il normale processo catalitico. Analogamente, il tendamistat forma un complesso stabile con l'α-amilasi attraverso un legame ad alta affinità, che ostacola direttamente la capacità dell'enzima di idrolizzare l'amido. Anche la montbretina A si lega all'α-amilasi, ma si distingue per la sua interazione altamente specifica con il sito attivo, impedendo di fatto ai substrati polisaccaridici di entrare nel sito. La berberina e l'acido oleanolico sono due composti che si legano in modo non covalente all'α-amilasi, determinando un'alterazione conformazionale dell'enzima che si traduce in una diminuzione dell'azione enzimatica nei confronti delle molecole di amido.
Continuando questo schema di interazione, l'acido ursolico e l'epigallocatechina gallato (EGCG) sono noti per interagire con l'α-amilasi in modo da modificare la configurazione dell'enzima, con l'EGCG che si lega in particolare a più siti, causando un'inibizione allosterica. Inoltre, flavonoidi come la miricetina, la luteolina, la morina, la quercetina e la rutina inibiscono l'attività dell'α-amilasi formando complessi con l'enzima. La miricetina e la luteolina si legano direttamente al sito attivo, limitando l'accesso al substrato e quindi l'attività dell'enzima. La morina e la quercetina operano secondo un principio simile: il loro legame induce un cambiamento conformazionale che ostacola la capacità dell'enzima di legare efficacemente le molecole di amido. Infine, l'interazione della rutina con l'α-amilasi provoca alterazioni strutturali che impediscono il posizionamento delle molecole di substrato necessario per una catalisi efficiente, illustrando la gamma di meccanismi diversi con cui l'α-amilasi può essere inibita.
VEDI ANCHE...
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Acarbose | 56180-94-0 | sc-203492 sc-203492A | 1 g 5 g | $222.00 $593.00 | 1 | |
L'acarbosio agisce come inibitore competitivo dell'α-amilasi imitando la struttura del suo substrato naturale, con conseguente inibizione reversibile del sito attivo dell'enzima. Questo impedisce la scomposizione degli amidi in zuccheri, che è la funzione principale dell'α-amilasi. | ||||||
Berberine | 2086-83-1 | sc-507337 | 250 mg | $90.00 | 1 | |
La berberina inibisce l'α-amilasi legandosi in modo non covalente all'enzima, con conseguente alterazione della sua conformazione e riduzione della sua attività nei confronti delle molecole di substrato. | ||||||
Oleanolic Acid | 508-02-1 | sc-205775 sc-205775A | 100 mg 500 mg | $84.00 $296.00 | 8 | |
L'acido oleanolico inibisce l'α-amilasi legandosi all'enzima e alterando la sua struttura, riducendone l'attività. È probabile che il legame si verifichi vicino al sito attivo, che interrompe la capacità dell'enzima di catalizzare l'idrolisi dell'amido. | ||||||
Ursolic Acid | 77-52-1 | sc-200383 sc-200383A | 50 mg 250 mg | $55.00 $176.00 | 8 | |
L'acido ursolico inibisce l'α-amilasi interagendo con l'enzima e provocando un cambiamento nella sua conformazione. Questa interazione diminuisce l'efficienza catalitica dell'enzima. | ||||||
(−)-Epigallocatechin Gallate | 989-51-5 | sc-200802 sc-200802A sc-200802B sc-200802C sc-200802D sc-200802E | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g 10 g | $42.00 $72.00 $124.00 $238.00 $520.00 $1234.00 | 11 | |
L'epigallocatechina gallato (EGCG) inibisce l'α-amilasi legandosi all'enzima, il che porta alla formazione di un complesso meno attivo dell'enzima libero. Il legame dell'EGCG con l'α-amilasi può avvenire in più siti, determinando un'inibizione allosterica. | ||||||
Myricetin | 529-44-2 | sc-203147 sc-203147A sc-203147B sc-203147C sc-203147D | 25 mg 100 mg 1 g 25 g 100 g | $95.00 $184.00 $255.00 $500.00 $1002.00 | 3 | |
La miricetina si lega all'α-amilasi e ne inibisce l'attività inducendo un cambiamento conformazionale nell'enzima, che ne diminuisce la capacità di interagire con i substrati di amido. | ||||||
Luteolin | 491-70-3 | sc-203119 sc-203119A sc-203119B sc-203119C sc-203119D | 5 mg 50 mg 500 mg 5 g 500 g | $26.00 $50.00 $99.00 $150.00 $1887.00 | 40 | |
La luteolina inibisce l'α-amilasi interagendo con il sito attivo dell'enzima, bloccando così l'accesso al substrato e riducendo l'attività dell'enzima. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
La quercetina inibisce l'α-amilasi attraverso il legame con l'enzima, che porta a un cambiamento conformazionale che ne riduce l'attività. Questa interazione probabilmente avviene in un modo che impedisce direttamente l'ingresso del substrato nel sito attivo. | ||||||
Rutin trihydrate | 250249-75-3 | sc-204897 sc-204897A sc-204897B | 5 g 50 g 100 g | $56.00 $71.00 $124.00 | 7 | |
La rutina inibisce l'α-amilasi legandosi all'enzima e causando alterazioni strutturali che diminuiscono la sua capacità di idrolizzare l'amido. Il legame può interferire con il corretto posizionamento delle molecole di substrato necessarie per la catalisi. | ||||||