AChE Inibitori
I comuni inibitori dell'AChE includono, ma non solo, il fenilmetilsulfonilfluoruro CAS 329-98-6, l'alternariolo CAS 641-38-3, il cloridrato di tacrina CAS 1684-40-8, la fisostigmina CAS 57-47-6 e il donepezil CAS 120014-06-4.
Gli inibitori dell'acetilcolinesterasi (AChE) costituiscono un'importante classe chimica caratterizzata dalla loro interazione con l'enzima acetilcolinesterasi, un attore chiave della neurotrasmissione. La neurotrasmissione comporta la trasmissione di segnali tra le cellule nervose attraverso il rilascio e la successiva degradazione di neurotrasmettitori, come l'acetilcolina, nella fessura sinaptica. L'acetilcolinesterasi, che si trova prevalentemente nelle sinapsi colinergiche, ha la funzione di idrolizzare rapidamente l'acetilcolina, ponendo fine alla sua azione e consentendo il ripristino del potenziale di riposo della membrana neuronale. Gli inibitori dell'AChE, come suggerisce il nome, ostacolano l'attività dell'acetilcolinesterasi, determinando l'accumulo di acetilcolina nella fessura sinaptica e prolungando così gli effetti della neurotrasmissione colinergica. Strutturalmente, gli inibitori dell'AChE comprendono diverse entità chimiche, che vanno dagli alcaloidi naturali ai composti sintetici. In genere possiedono siti di legame specifici che consentono loro di interagire con il sito attivo dell'acetilcolinesterasi. Questa interazione può avvenire attraverso meccanismi competitivi o non competitivi, a seconda delle proprietà chimiche dell'inibitore. Gli inibitori competitivi assomigliano all'acetilcolina e competono per il legame al sito attivo, mentre gli inibitori non competitivi si legano a siti alternativi, spesso distorcendo la conformazione dell'enzima e riducendo la sua attività catalitica. Questa classe di composti svolge un ruolo cruciale in vari processi fisiologici al di là della neurotrasmissione, in quanto l'acetilcolina e la segnalazione colinergica influenzano funzioni quali la contrazione muscolare, la regolazione del sistema nervoso autonomo e i processi cognitivi.
In conclusione, gli inibitori dell'AChE costituiscono una classe chimica diversificata che interferisce con la normale degradazione dell'acetilcolina inibendo l'acetilcolinesterasi. In questo modo, modulano la neurotrasmissione colinergica, con implicazioni in una serie di processi fisiologici. La diversità strutturale di questa classe consente una varietà di meccanismi di legame, rendendo gli inibitori dell'AChE un importante oggetto di studio nella ricerca chimica e biologica.
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| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
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Azinphos-methyl | 86-50-0 | sc-233901 | 250 mg | $61.00 | ||
L'azinfos-metile agisce come potente inibitore dell'acetilcolinesterasi (AChE) attraverso un legame irreversibile, principalmente tramite la formazione di un legame covalente con il residuo di serina nel sito attivo dell'enzima. Questa interazione interrompe l'idrolisi dell'acetilcolina, con conseguente prolungamento dell'attività del neurotrasmettitore. La natura lipofila del composto ne facilita la penetrazione nelle membrane biologiche, aumentandone l'efficacia nell'interrompere le vie di segnalazione colinergiche. | ||||||
Galanthamine hydrochloride | 357-70-0 | sc-337852 | 1 g | $600.00 | ||
La galantina cloridrato funziona come inibitore reversibile dell'acetilcolinesterasi (AChE), impegnandosi in interazioni non covalenti con il sito attivo dell'enzima. Questo legame stabilizza il complesso enzima-substrato, rallentando la degradazione dell'acetilcolina e prolungandone l'azione. La sua struttura unica consente legami idrogeno specifici e interazioni idrofobiche, influenzando la cinetica di reazione e aumentando la selettività per l'AChE rispetto ad altre esterasi, modulando così efficacemente la trasmissione colinergica. | ||||||
Edrophonium chloride | 116-38-1 | sc-207610 sc-207610A sc-207610B | 250 mg 1 g 5 g | $64.00 $164.00 $1062.00 | 4 | |
Phenserine | 101246-66-6 | sc-204188 | 50 mg | $132.00 | 1 | |
La fenserina agisce come inibitore reversibile dell'acetilcolinesterasi (AChE) attraverso un meccanismo distinto che prevede interazioni sia idrofobiche che elettrostatiche con il sito attivo dell'enzima. La sua particolare conformazione molecolare facilita la formazione di un complesso enzima-inibitore stabile, alterando efficacemente la cinetica della reazione. Questo legame selettivo aumenta la sua affinità per l'AChE, consentendo una modulazione più prolungata dei livelli di acetilcolina, influenzando così le vie di segnalazione colinergiche. | ||||||
Bretylium Tosylate | 61-75-6 | sc-360745 | 10 mg | $390.00 | ||
Il tosilato di bretilio funziona come potente inibitore dell'acetilcolinesterasi (AChE) grazie a specifiche interazioni non covalenti che stabilizzano il suo legame con l'enzima. Le sue caratteristiche strutturali uniche promuovono un cambiamento conformazionale nell'AChE, che porta a una significativa alterazione dell'accessibilità al substrato. Questa interazione determina una marcata diminuzione del tasso di idrolisi dell'acetilcolina, con conseguente impatto sulla dinamica della neurotrasmissione e sull'attività colinergica. | ||||||
Physostigmine hemisulfate | 64-47-1 | sc-203661 sc-203661A | 10 mg 100 mg | $180.00 $1400.00 | 2 | |
L'emisolfato di fisostigmina agisce come inibitore reversibile dell'acetilcolinesterasi (AChE) attraverso un meccanismo distinto che coinvolge legami idrogeno e interazioni idrofobiche con il sito attivo dell'enzima. Questo composto aumenta il tempo di permanenza dell'acetilcolina rallentando la sua degradazione, che altera la trasmissione sinaptica. La sua stereochimica unica consente un legame selettivo, influenzando la cinetica di reazione e modulando l'efficienza catalitica dell'enzima in modo sfumato. | ||||||
Galanthamine | 357-70-0 | sc-218556 | 10 mg | $320.00 | ||
La galantina funziona come inibitore reversibile dell'acetilcolinesterasi (AChE) grazie a interazioni specifiche con il sito attivo dell'enzima. La sua struttura unica facilita una doppia modalità di legame, in cui sia le forze idrofobiche che quelle elettrostatiche stabilizzano il complesso enzima-inibitore. Ciò determina una significativa alterazione della conformazione dell'enzima, con un impatto sull'accessibilità al substrato e un miglioramento della dinamica complessiva della reazione. La capacità del composto di modulare l'attività dell'AChE è influenzata dalle sue proprietà stereochimiche, che dettano la forza e la specificità delle sue interazioni. | ||||||
Sarcophine | 55038-27-2 | sc-202802 sc-202802A | 2 mg 10 mg | $166.00 $885.00 | ||
La sarcofina agisce come un potente inibitore dell'acetilcolinesterasi (AChE), caratterizzato dalla capacità unica di formare interazioni stabili con la triade catalitica dell'enzima. Le sue caratteristiche strutturali consentono un adattamento selettivo all'interno del sito attivo, promuovendo un cambiamento conformazionale che ostacola l'idrolisi del substrato. Il composto presenta una cinetica di reazione distinta, con una notevole affinità per l'enzima che altera la velocità di degradazione dell'acetilcolina, influenzando così le vie di segnalazione colinergiche. | ||||||
Caffeine-d9 | 72238-85-8 | sc-217818 | 25 mg | $380.00 | ||
La caffeina-d9 funziona come inibitore dell'acetilcolinesterasi (AChE) e si distingue per la sua marcatura isotopica che ne aumenta la dinamica di legame. La presenza di deuterio altera le proprietà vibrazionali della molecola, influenzando potenzialmente le interazioni del sito attivo dell'enzima. Questa modifica può portare a una cinetica di reazione unica, influenzando la stabilità del complesso enzima-substrato e modulando il tasso di idrolisi dell'acetilcolina, con conseguente impatto sull'efficienza della neurotrasmissione. | ||||||
5-O-Desmethyl Donepezil | 120013-57-2 | sc-207047A sc-207047B sc-207047 sc-207047C sc-207047D sc-207047E | 1 mg 2 mg 2.5 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $230.00 $290.00 $340.00 $615.00 $1140.00 $2400.00 | 1 | |
Il 5-O-Desmetil Donepezil agisce come inibitore dell'acetilcolinesterasi (AChE), caratterizzato da caratteristiche strutturali uniche che facilitano il legame selettivo al sito attivo dell'enzima. Le sue specifiche interazioni molecolari favoriscono la formazione di complessi enzima-inibitore, con conseguente alterazione dell'efficienza catalitica. Le proprietà steriche e la configurazione elettronica del composto possono influenzare la dinamica conformazionale di AChE, incidendo potenzialmente sull'accessibilità al substrato e sui tassi di idrolisi. | ||||||