Date published: 2025-9-8

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Trypsin (CAS 9002-07-7)

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Noms alternatifs:
Trypsin 1:250 (Porcine)
Application(s):
Trypsin est une sérine protéase
Numéro CAS:
9002-07-7
Masse Moléculaire:
23.4 kDA
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

La trypsine est un polypeptide sérine protéase à chaîne unique de 223 résidus d'acide aminé. Les résidus d'acide aminé du site actif de la trypsine comprennent HIs46 et Ser183. Cette enzyme clive principalement les chaînes peptidiques du côté carboxyle de l'arginine et de la lysine, avec une exception lorsque l'une ou l'autre est suivie d'une proline. Cette propriété rend la trypsine précieuse pour la protéomique et le séquençage des protéines, où elle est utilisée pour digérer les protéines en morceaux faciles à analyser. Les peptides obtenus peuvent être analysés par spectrométrie de masse ou par d'autres techniques analytiques afin de déterminer la structure de la protéine, d'identifier les modifications post-traductionnelles et d'élucider les réseaux et fonctions complexes des protéines. En biologie cellulaire, la trypsine est couramment utilisée pour dissocier les cellules adhérentes des boîtes de culture pendant les procédures de culture cellulaire, car son activité protéolytique aide à séparer les cellules les unes des autres et du substrat auquel elles sont attachées. Cette opération est essentielle pour le passage des cellules, la préparation de suspensions unicellulaires à des fins d'analyse ou la récolte de cellules pour d'autres expériences.


Trypsin (CAS 9002-07-7) Références

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  2. Pénétration des écrans solaires dans la peau humaine et toxicité connexe pour les kératinocytes après application topique.  |  Hayden, CG., et al. 2005. Skin Pharmacol Physiol. 18: 170-4. PMID: 15908756
  3. Effet d'une pression hydrostatique élevée sur l'hydrolyse enzymatique de l'albumine sérique bovine.  |  De Maria, S., et al. 2017. J Sci Food Agric. 97: 3151-3158. PMID: 27885680
  4. Inhibiteurs isocoumariniques de la trypsine et des protéases à sérine de la coagulation sanguine basés sur un mécanisme: nouveaux anticoagulants.  |  Kam, CM., et al. 1988. Biochemistry. 27: 2547-57. PMID: 3164217
  5. Effets de l'hydrolyse enzymatique assistée par ultrasons sur la microstructure et les propriétés physicochimiques des fibres d'okara.  |  Fan, X., et al. 2020. Ultrason Sonochem. 69: 105247. PMID: 32634727
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  9. Exploration des mécanismes sous-jacents à la réduction de la digestibilité de la myoglobine induite par le NaCl.  |  Liu, H., et al. 2022. Food Chem. 380: 132183. PMID: 35077987
  10. Anhydrides isatoïques substitués: inactivateurs sélectifs des protéases à sérine de type trypsine.  |  Gelb, MH. and Abeles, RH. 1986. J Med Chem. 29: 585-9. PMID: 3514913
  11. Évaluation de la sécurité de l'enzyme alimentaire contenant de la trypsine, de la chymotrypsine, de l'α-amylase et de la triacylglycérol lipase provenant du pancréas de porc.  |  , ., et al. 2022. EFSA J. 20: e07239. PMID: 35505789
  12. La réduction au silence de LINC00665 inhibe la progression in vitro du mélanome cutané et induit l'apoptose par l'intermédiaire du miR-339-3p/TUBB.  |  Liu, Y., et al. 2022. J Clin Lab Anal. 36: e24630. PMID: 35929185
  13. Technologie basée sur l'utilisation de pepsine, de trypsine et de carvacrol microencapsulés pour éradiquer les biofilms de Pseudomonas aeruginosa et d'Enterococcus faecalis.  |  Mechmechani, S., et al. 2022. Biofouling. 38: 903-915. PMID: 36451605

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