Tetanus Toxin, C-Fragment

Le fragment C de la toxine tétanique désigne le composant de liaison C-terminal de la chaîne lourde dérivée de la toxine tétanique, une substance infectieuse produite par la bactérie Gram-positive Clostridium tetani, présente dans le sol et dans le tractus gastro-intestinal des animaux. La toxine tétanique est une protéine de 150,7 kDa composée d'une chaîne légère de 52,4 kDa et d'une chaîne lourde de 98,3 kDa reliées par une liaison disulfure. La chaîne lourde comprend les fragments B et C, le fragment C pesant 51,6 kDa et étant positionné à l'extrémité C-terminale, responsable de la liaison avec les cellules neuronales. La nature non toxique, les attributs immunologiques et les propriétés de liaison neuronale du fragment C de la toxine tétanique (TTFC) l'ont rapidement placé sous les feux de la rampe. Il est donc utile pour les études de liaison. Le fragment C de la toxine tétanique (TTFC) a suscité une attention considérable en raison de ses propriétés neurologiques in vitro. En tant que dérivé de la toxine tétanique, il conserve ses propriétés immunogènes sans toxicité. En outre, la TTFC a fait l'objet d'une caractérisation approfondie et sa structure complète est connue. La toxine tétanique agit en inhibant la libération de neurotransmetteurs, ce qui entraîne une paralysie spastique par un processus en quatre étapes. Tout d'abord, la toxine tétanique se lie à des récepteurs spécifiques, principalement composés de lipides et de gangliosides, situés à la jonction neuromusculaire. En outre, la toxine tétanique engage un autre récepteur impliqué dans son internalisation, établissant ainsi une forte affinité entre la toxine tétanique et les cellules nerveuses. Ensuite, la toxine tétanique subit un transport rétrograde axonal pour atteindre le corps cellulaire. Enfin, la toxine tétanique clive l'AMPV/synaptobrévine, un substrat neuronal, par protéolyse, ce qui entraîne l'inhibition de la libération des neurotransmetteurs.