Anticorps TCP-1 α (22b): sc-53451

L'anticorps TCP-1 α (22b) est un anticorps monoclonal IgG2a de rat qui détecte le TCP-1 α dans des échantillons de souris, de rats et d'humains par des applications telles que le western blotting (WB), l'immunoprécipitation (IP) et l'enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). TCP-1 α est une sous-unité cruciale du complexe chaperonine contenant TCP-1 (CCT), qui est essentiel pour le repliement correct des protéines cytosoliques, en particulier les actines et les tubulines. Le complexe CCT est composé de huit sous-unités distinctes, chacune codée par des gènes différents, et joue un rôle vital dans le maintien de l'homéostasie cellulaire en veillant à ce que les protéines atteignent leurs conformations fonctionnelles. L'importance de TCP-1 α s'étend au-delà de l'implication dans le complexe CCT à divers processus cellulaires, y compris la division et la différenciation cellulaires. Des anomalies dans la fonction de TCP-1 α peuvent conduire à des protéines mal repliées, qui sont impliquées dans plusieurs maladies, ce qui souligne l'importance de TCP-1 α à la fois en biologie fondamentale et dans des applications thérapeutiques potentielles. L'anticorps anti-TCP-1 α (22b) est un outil précieux pour les chercheurs qui étudient le repliement des protéines et les mécanismes cellulaires associés.

Alexa Fluor^® est une marque déposée de Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® et Odyssey^® sont marques déposées de LI-COR Biosciences

Anticorps TCP-1 α (22b) Références:

1. Le polypeptide 1 du complexe t contenant des chaperonines cytosoliques modifie le contenu d'une espèce de sous-unité particulière en même temps que les activités de liaison et de repliement des substrats au cours du cycle cellulaire.  |  Yokota, S., et al. 2001. Eur J Biochem. 268: 4664-73. PMID: 11532003
2. Une sous-classe de myosine XI est associée aux mitochondries, aux plastes et à la sous-unité de chaperon moléculaire TCP-1alpha dans le maïs.  |  Wang, Z. and Pesacreta, TC. 2004. Cell Motil Cytoskeleton. 57: 218-32. PMID: 14752806
3. Caractérisation d'un promoteur étroitement contrôlé de l'archée halophile Haloferax volcanii et son utilisation dans l'analyse du gène essentiel cct1.  |  Large, A., et al. 2007. Mol Microbiol. 66: 1092-106. PMID: 17973910
4. Expression de la sous-unité du polypeptide du complexe T contenant de la chaperonine (CCT) dans les plaies et les fibroblastes de la muqueuse buccale.  |  Satish, L., et al. 2011. Cell Stress Chaperones. 16: 675-80. PMID: 21710295
5. Analyse comparative de l'expression de pfdn6a et tcp1α au cours du développement de Xenopus.  |  Marracci, S., et al. 2015. Int J Dev Biol. 59: 235-40. PMID: 26009237
6. HtrA3 est un partenaire cellulaire des protéines du cytosquelette et de la chaperonine TCP1α.  |  Wenta, T., et al. 2018. J Proteomics. 177: 88-111. PMID: 29477555
7. La sous-unité 8 de la protéine 1 du complexe T contenant de la chaperonine favorise la migration et l'invasion cellulaires dans le carcinome épidermoïde de l'œsophage humain en régulant l'expression de l'α-actine et de la β-tubuline.  |  Yang, X., et al. 2018. Int J Oncol. 52: 2021-2030. PMID: 29620162
8. Chaperons dans la myosite à inclusions sporadique - Validation des données protéomiques.  |  Güttsches, AK., et al. 2020. Muscle Nerve. 61: 116-121. PMID: 31644823
9. La perturbation de la dynamique de l'actine induit l'autophagie de la chaperonine eucaryote TRiC/CCT.  |  Date, Y., et al. 2022. Cell Death Discov. 8: 37. PMID: 35079001
10. Rôle fonctionnel d'un peptide consensus commun à l'alpha-, la bêta- et la gamma-tubuline, à l'actine et à la centractine, au phytochrome A et à la protéine chaperonine TCP1 alpha.  |  Burns, RG. and Surridge, CD. 1994. FEBS Lett. 347: 105-111. PMID: 8033985

L'anticorps TCP-1 α préféré est l'Anticorps TCP-1 α (91A): sc-53454.