Date published: 2025-9-7

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Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-AMC (CAS 94367-21-2)

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Noms alternatifs:
Suc-LLVY-AMC, Proteasome substrate (fluorogenic), Calpain substrate (fluorogenic)
Application(s):
Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-AMC est un substrat fluorénique
Numéro CAS:
94367-21-2
Pureté:
≥97%
Masse Moléculaire:
763.9
Formule Moléculaire:
C40H53N5O10
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-AMC est un substrat peptidique fluorogène largement utilisé en biochimie et en biologie moléculaire pour le dosage et la caractérisation de l'activité des protéases, en particulier du protéasome, un complexe protéique responsable de la dégradation des protéines inutiles ou endommagées par protéolyse. Ce substrat est conçu pour libérer un produit fluorescent lors du clivage par la protéase ciblée, ce qui permet aux chercheurs de surveiller l'activité de la protéase en temps réel avec une grande sensibilité. L'utilisation de ces substrats facilite l'étude de la cinétique enzymatique et la compréhension de la régulation des protéases dans divers processus cellulaires, y compris la voie ubiquitine-protéasome, qui est essentielle pour l'homéostasie des protéines dans la cellule. En fournissant une lecture quantifiable, le Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-AMC aide à identifier les facteurs qui influencent la fonction des protéases et à caractériser la spécificité et l'efficacité des enzymes protéasomales.


Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-AMC (CAS 94367-21-2) Références

  1. Caractérisation des inhibiteurs peptidyl boroniques des protéasomes 20 S et 26 S des mammifères et leur inhibition des protéasomes dans les cellules en culture.  |  Gardner, RC., et al. 2000. Biochem J. 346 Pt 2: 447-54. PMID: 10677365
  2. Modulation par l'eau de l'activité de l'enzyme chymotryptique de la couche cornée et de la desquamation.  |  Watkinson, A., et al. 2001. Arch Dermatol Res. 293: 470-6. PMID: 11758790
  3. Protéasome 20S des plaquettes humaines: inhibition de son activité de type chymotrypsine et identification de l'activateur du protéasome PA28. Rapport préliminaire.  |  Ostrowska, H., et al. 2003. Platelets. 14: 151-7. PMID: 12850839
  4. Identification, purification et caractérisation d'un activateur protéique (PA28) du protéasome 20 S (macropain).  |  Ma, CP., et al. 1992. J Biol Chem. 267: 10515-23. PMID: 1587832
  5. Dégradation spécifique de la protéine basique de la myéline par le protéasome.  |  Belogurov, AA., et al. 2009. Dokl Biochem Biophys. 425: 68-72. PMID: 19496324
  6. Effet du substrat sur la concentration de Ca2(+) requise pour l'activité des protéinases dépendantes du Ca2(+), mu- et m-calpain.  |  Barrett, MJ., et al. 1991. Life Sci. 48: 1659-69. PMID: 2016996
  7. L'activation des calpaïnes et le TGF-β1 augmentent la synthèse du collagène-I dans la fibrose pulmonaire.  |  Li, FZ., et al. 2015. Biochim Biophys Acta. 1852: 1796-804. PMID: 26071646
  8. La protéase Ti d'Escherichia coli nécessite l'hydrolyse de l'ATP pour la dégradation des protéines mais pas pour l'hydrolyse des petits peptides.  |  Woo, KM., et al. 1989. J Biol Chem. 264: 2088-91. PMID: 2644253
  9. Première caractérisation d'un protéasome eubactérien: le complexe 20S de Rhodococcus.  |  Tamura, T., et al. 1995. Curr Biol. 5: 766-74. PMID: 7583123
  10. Preuves de la présence d'une activité de type chymotrypsine dans les spermatozoïdes humains jouant un rôle dans la réaction acrosomique.  |  Morales, P., et al. 1994. Mol Reprod Dev. 38: 222-30. PMID: 8080652
  11. Études mécanistiques sur l'inactivation du protéasome par la lactacystine: rôle central de la clasto-lactacystine bêta-lactone.  |  Dick, LR., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 7273-6. PMID: 8631740
  12. Caractérisation cinétique de l'activité chymotryptique du protéasome 20S.  |  Stein, RL., et al. 1996. Biochemistry. 35: 3899-908. PMID: 8672420
  13. La phosphorylation de l'activateur du protéasome PA28 est nécessaire à l'activation du protéasome.  |  Li, N., et al. 1996. Biochem Biophys Res Commun. 225: 855-60. PMID: 8780702
  14. Induction de la transition de perméabilité mitochondriale en tant que mécanisme de lésion hépatique au cours de la cholestase: rôle potentiel des protéases mitochondriales.  |  Gores, GJ., et al. 1998. Biochim Biophys Acta. 1366: 167-75. PMID: 9714791

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Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-AMC, 5 mg

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5 mg
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Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-AMC, 100 mg

sc-471159B
100 mg
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