Date published: 2025-12-21

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Suc-Ala-Glu-Pro-Phe-pNA (CAS 128802-76-6)

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Numéro CAS:
128802-76-6
Masse Moléculaire:
682.69
Formule Moléculaire:
C32H38N6O11
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

Suc-Ala-Glu-Pro-Phe-pNA est un peptide synthétique utilisé principalement comme substrat chromogène dans les essais enzymatiques pour étudier l'activité et la spécificité des protéases, en particulier celles impliquées dans le clivage des liaisons peptidiques. Ce composé présente une séquence unique d'acides aminés - ala (alanine), glu (acide glutamique), pro (proline) et phé (phénylalanine) - liés à un groupe p-nitroanilide (pNA), qui sert de chromophore. Lors du clivage protéolytique, en particulier au niveau de la liaison Phe-PNA, le groupement p-nitroaniline est libéré, ce qui entraîne une augmentation mesurable de l'absorbance à une longueur d'onde spécifique, généralement autour de 405 nm. Cette propriété fait du Suc-Ala-Glu-Pro-Phe-pNA un outil précieux dans la recherche biochimique pour quantifier l'activité de la protéase, comprendre la spécificité de la protéase et cribler les inhibiteurs de protéase. Son application s'étend à divers domaines, notamment l'enzymologie, la biochimie et la biologie moléculaire, facilitant la compréhension des mécanismes d'action des protéases et de leur rôle dans les processus physiologiques et pathologiques.


Suc-Ala-Glu-Pro-Phe-pNA (CAS 128802-76-6) Références

  1. Suppression de divers domaines carboxy-terminaux de la protéinase SK11 de Lactococcus lactis: effets sur l'activité, la spécificité et la stabilité de l'enzyme tronquée.  |  Bruinenberg, PG., et al. 2000. Appl Environ Microbiol. 66: 2859-65. PMID: 10877779
  2. L'isostère verrouillé conformationnellement du phosphoSer-cis-Pro inhibe Pin1 23 fois mieux que l'isostère phosphoSer-trans-Pro.  |  Wang, XJ., et al. 2004. J Am Chem Soc. 126: 15533-42. PMID: 15563182
  3. La peptidyl-prolyl isomérase Pin1 régule la stabilité de l'ARNm du facteur de stimulation des colonies de granulocytes et de macrophages dans les éosinophiles activés.  |  Shen, ZJ., et al. 2005. Nat Immunol. 6: 1280-7. PMID: 16273101
  4. Spécificités des substrats des activités peptidyl prolyl cis-trans isomérase de la cyclophiline et de la protéine de liaison FK-506: preuves de l'existence d'une famille d'enzymes distinctes.  |  Harrison, RK. and Stein, RL. 1990. Biochemistry. 29: 3813-6. PMID: 1693856
  5. Thermodynamique de la liaison de phosphopeptides à la peptidyl prolyl cis/trans isomérase humaine Pin1.  |  Daum, S., et al. 2006. Biochemistry. 45: 12125-35. PMID: 17002312
  6. Aryl indanyl cétones: inhibiteurs efficaces de la peptidyl prolyl cis/trans isomérase humaine Pin1.  |  Daum, S., et al. 2006. Angew Chem Int Ed Engl. 45: 7454-8. PMID: 17048295
  7. Base structurelle de l'inhibition peptidique de haute affinité de Pin1 humain.  |  Zhang, Y., et al. 2007. ACS Chem Biol. 2: 320-8. PMID: 17518432
  8. L'avantage de la bivalence dans les interactions ligand peptidique/pin1.  |  Daum, S., et al. 2007. J Mol Biol. 374: 147-61. PMID: 17931657
  9. Une bibliothèque de peptides fluorescents pour explorer les spécificités des substrats des prolyl isomérases.  |  Zoldák, G., et al. 2009. Biochemistry. 48: 10423-36. PMID: 19785464
  10. Pin1 et PKMzeta contrôlent séquentiellement la synthèse des protéines dendritiques.  |  Westmark, PR., et al. 2010. Sci Signal. 3: ra18. PMID: 20215645
  11. Les parasites Theileria sécrètent une prolyl isomérase pour maintenir la transformation des leucocytes de l'hôte.  |  Marsolier, J., et al. 2015. Nature. 520: 378-82. PMID: 25624101
  12. Inhibiteur sélectif et perméable aux cellules, non phosphorylé, des peptides bicycliques contre la peptidyl-prolyl-isomérase Pin1.  |  Jiang, B. and Pei, D. 2015. J Med Chem. 58: 6306-12. PMID: 26196061
  13. Découverte de nouveaux dérivés de sélénium comme inhibiteurs de Pin1 par criblage à haut débit.  |  Subedi, A., et al. 2016. Biochem Biophys Res Commun. 474: 528-533. PMID: 27120460
  14. L'imazamethabenz inhibe la prolifération, la migration et l'invasion des cellules cancéreuses du sein humain en association avec Pin1.  |  Liu, C., et al. 2017. Mol Med Rep. 15: 3210-3214. PMID: 28350086
  15. La prolyl-isomérase Pin1 contrôle les fonctions clés des neutrophiles induites par le fMLP.  |  Bedouhene, S., et al. 2021. Biomedicines. 9: PMID: 34572316

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Suc-Ala-Glu-Pro-Phe-pNA, 5 mg

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5 mg
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