Streptavidin (CAS 9013-20-1)

La streptavidine est une protéine tétramérique dérivée de la bactérie *Streptomyces avidinii*. Elle est réputée pour son affinité extraordinairement forte pour la biotine, une vitamine qui peut être attachée de manière covalente à diverses biomolécules pour des applications biochimiques. Cette interaction biotine-streptavidine, qui est l'une des plus fortes interactions non covalentes connues (avec une constante de dissociation de 10^-15 M), est exploitée dans un large éventail de tests biochimiques et de méthodologies de recherche. Le mécanisme d'action de la streptavidine repose sur sa capacité à lier des composés biotinylés, tels que des protéines, des acides nucléiques et d'autres molécules, qui peuvent ensuite être isolés, détectés ou quantifiés à l'aide de diverses méthodes. La streptavidine fait ainsi partie intégrante de technologies telles que le Western blotting, l'ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay) et l'imagerie moléculaire, où elle est utilisée pour capturer ou visualiser des cibles marquées à la biotine. En outre, dans le domaine des nanotechnologies, la streptavidine est utilisée pour organiser les molécules marquées à la biotine sur les surfaces et dans la construction d'assemblages à l'échelle nanométrique. Son application s'étend à la purification des biomolécules, où des billes ou des colonnes recouvertes de streptavidine capturent des protéines ou des acides nucléiques marqués à la biotine à partir d'échantillons complexes, facilitant ainsi un haut degré de purification et de récupération des substances cibles. La robustesse de l'interaction streptavidine-biotine continue d'en faire un outil indispensable à la recherche, à la base de nombreux plans expérimentaux qui nécessitent une liaison précise et forte pour réaliser des analyses biochimiques complexes.