Sp1 Gel Shift Oligonucleotides: sc-2502

Les oligonucléotides Sp1 Gel Shift sont de courtes séquences d'ADN conçues pour être utilisées dans des essais de déplacement de gel, principalement axés sur l'étude de la liaison des facteurs de transcription. Ces oligonucléotides sont dérivés de la séquence de liaison consensus du facteur de transcription Sp1, une protéine à doigt de zinc cruciale pour la régulation de l'expression des gènes. Sp1 est impliqué dans l'activation transcriptionnelle de nombreux gènes liés à la croissance cellulaire, à la différenciation et à l'apoptose. En utilisant des oligonucléotides Sp1 Gel Shift dans des essais de gel shift, les chercheurs peuvent étudier la spécificité et l'affinité de la liaison de Sp1 à ses séquences d'ADN cibles dans diverses conditions expérimentales. Cette technique permet de mieux comprendre les mécanismes moléculaires qui sous-tendent la régulation des gènes par Sp1 et ses interactions avec d'autres régulateurs transcriptionnels. En outre, les oligonucléotides à déplacement de gel Sp1 ont été largement utilisés dans la recherche pour élucider le rôle de Sp1 dans divers processus biologiques, notamment le développement embryonnaire, la progression du cancer et la réponse cellulaire aux facteurs de stress environnementaux.

Références:

1. Un site de liaison Sp1 est essentiel pour l'activité basale du promoteur du gène de la transglutaminase spécifique de la prostate humaine (TGM4).  |  Dubbink, HJ., et al. 1999. Gene. 240: 261-7. PMID: 10580145
2. Effets de nouveaux polymorphismes du gène RAGE sur la régulation transcriptionnelle et leur association avec la rétinopathie diabétique.  |  Hudson, BI., et al. 2001. Diabetes. 50: 1505-11. PMID: 11375354
3. Régulation du promoteur du gène du récepteur du facteur de croissance transformant humain bêta de type II par de nouveaux sites Sp1.  |  Jennings, R., et al. 2001. Oncogene. 20: 6899-909. PMID: 11687969
4. Effets transplacentaires de la 2,3,7,8-tétrachlorodibenzo-p-dioxine sur la modulation temporelle de la liaison à l'ADN de Sp1 dans le cortex cérébral et le cervelet en développement.  |  Nayyar, T., et al. 2002. Exp Toxicol Pathol. 53: 461-8. PMID: 11926288
5. Caractérisation fonctionnelle des sites de liaison des facteurs de transcription pour HNF1-alpha, HNF3-beta (FOXA2), HNF4-alpha, Sp1 et Sp3 dans l'enhancer du gène de la prothrombine humaine.  |  Ceelie, H., et al. 2003. J Thromb Haemost. 1: 1688-98. PMID: 12911579
6. La glutamine stimule l'expression du gène de l'argininosuccinate synthétase par l'intermédiaire de la O-glycosylation cytosolique de Sp1 dans les cellules Caco-2.  |  Brasse-Lagnel, C., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 52504-10. PMID: 14570901
7. Importance fonctionnelle de la protéine à doigt de zinc associée à Myc pour l'activité constitutive du promoteur P2 du récepteur-1 de l'hormone parathyroïdienne humaine (PTH)/peptide apparenté à la PTH.  |  Leroy, C., et al. 2004. J Mol Endocrinol. 32: 99-113. PMID: 14765995
8. Le domaine SANT du MI-ER1 humain interagit avec Sp1 pour interférer avec la reconnaissance de la boîte GC et réprimer la transcription à partir de son propre promoteur.  |  Ding, Z., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 28009-16. PMID: 15117948
9. Analyse du promoteur du gène de l'UDP-glucose déshydrogénase humaine: identification d'un site de liaison Sp1 crucial pour l'expression du grand transcrit.  |  Vatsyayan, J., et al. 2005. J Biochem. 137: 703-9. PMID: 16002992
10. Régulation de l'expression du gène de la protéine Z humaine par le facteur de transcription hépatique HNF-4alpha et le facteur ubiquitaire Sp1.  |  Sugawara, H., et al. 2007. J Thromb Haemost. 5: 2250-8. PMID: 17958743
11. L'oxyde nitrique synthase neuronale interagit avec Sp1 par l'intermédiaire du domaine PDZ, inhibant l'expression de la superoxyde dismutase cuivre-zinc médiée par Sp1.  |  Baldelli, S., et al. 2011. Int J Biochem Cell Biol. 43: 163-9. PMID: 21056687
12. Le facteur de transcription Sp1 régule la transcription basale du gène DRG2 humain.  |  Kim, HJ., et al. 2011. Biochim Biophys Acta. 1809: 184-90. PMID: 21296692
13. L'exposition aux particules inhalées active les marqueurs précoces du stress oxydatif, de l'inflammation et de la réponse aux protéines dépliées dans le striatum du rat.  |  Guerra, R., et al. 2013. Toxicol Lett. 222: 146-54. PMID: 23892126
14. Structure bipartite du promoteur proximal d'un gène d'histone H4 humain.  |  Wright, KL., et al. 1995. J Cell Biochem. 58: 372-9. PMID: 7593258
15. Induction de l'activité Sp1 par la prolactine et l'interleukine-2 dans les cellules T Nb2: association différentielle des complexes Sp1-ADN avec les Stats.  |  Too, CK. 1997. Mol Cell Endocrinol. 129: 7-16. PMID: 9175624