Anticorps SNAP 23 (E-5): sc-374060

In eukaryotic cells, the Golgi apparatus receives newly synthesized proteins from the endoplasmic reticulum and delivers them after covalent modification to their destination in the cell. For membrane-directed proteins this process is believed to be carried out via vesicular transport. Correct vesicular transport is determined by specific pairing of vesicle-associated SNAREs (v-SNAREs) with those on the target membrane (t-SNAREs). This complex then recruits soluble NSF attachment proteins (SNAPs) and N-ethylmaleimide-sensitive factor (NSF) to form the highly stable SNAP receptor (SNARE) complex. The formation of a SNARE complex pulls the vesicle and target membrane together and may provide the energy to drive fusion of the lipid bilayers. A SNAP 25 related t-SNARE protein, SNAP 23, is required for exocytosis, suggesting that SNAP 23 may play an important role in membrane fusion events. The human SNAP 23 gene encodes two SNAP 23 isoforms, SNAP 23A and SNAP 23B. SNAP 23B is identical to a fragment of SNAP 23A, but SNAP 23B lacks 53 amino acid residues (90 to 142) that are present in SNAP 23A. SNAP 23 is ubiquitously expressed and is an important regulator of transport vesicle docking and fusion in all mammalian cells.

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Anticorps SNAP 23 (E-5) Références:

1. Organisation de la machinerie sécrétoire dans le cerveau des rongeurs: distribution des t-SNARE, SNAP-25 et SNAP-23.  |  Chen, D., et al. 1999. Brain Res. 831: 11-24. PMID: 10411979
2. Implication de SNAP-23 et de la syntaxine 6 dans l'exocytose des neutrophiles humains.  |  Martín-Martín, B., et al. 2000. Blood. 96: 2574-83. PMID: 11001914
3. Phosphorylation de SNAP-23 dans les plaquettes humaines activées.  |  Polgár, J., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 44369-76. PMID: 12930825
4. Les protéines SNARE SNAP-25 et SNAP-23 présentent des affinités différentes pour les radeaux lipidiques dans les cellules PC12. Régulation par des domaines distincts riches en cystéine.  |  Salaün, C., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 1236-40. PMID: 15542596
5. SNAP-23 n'est pas essentiel à l'exocytose constitutive dans les cellules HeLa.  |  Okayama, M., et al. 2007. FEBS Lett. 581: 4583-8. PMID: 17825825
6. Un rôle neuronal pour SNAP-23 dans le trafic des récepteurs postsynaptiques au glutamate.  |  Suh, YH., et al. 2010. Nat Neurosci. 13: 338-43. PMID: 20118925
7. Le traitement par TAT-SNAP-23 inhibe l'amorçage des fonctions des neutrophiles contribuant au choc et/ou aux lésions pulmonaires aiguës extra-pulmonaires induites par la septicémie.  |  Bai, J., et al. 2015. Innate Immun. 21: 42-54. PMID: 24391146
8. La phosphorylation de SNAP-23 au niveau de Ser95 provoque une altération structurelle et régule négativement la formation et la maturation des phagosomes médiées par les récepteurs Fc dans les macrophages.  |  Sakurai, C., et al. 2018. Mol Biol Cell. 29: 1753-1762. PMID: 29771640
9. La méthiothépine régule à la baisse SNAP-23 et inhibe la dégranulation des cellules de leucémie basophile de rat et des mastocytes dérivés de la moelle osseuse de souris.  |  Kondo, D., et al. 2023. Eur J Immunol. 53: e2250360. PMID: 37736882
10. Distribution tissulaire de SNAP-23 et sa localisation subcellulaire dans les cellules 3T3-L1.  |  Wong, PP., et al. 1997. Biochem Biophys Res Commun. 230: 64-8. PMID: 9020061

L'anticorps SNAP 23 préféré est l'Anticorps SNAP 23 (D-11): sc-374215.