Date published: 2025-9-8

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Proteinase K [EC 3.4.21.64] (CAS 39450-01-6)

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Noms alternatifs:
Proteinase K [EC 3.4.21.64] is also known as Endopeptidase K.
Application(s):
Proteinase K [EC 3.4.21.64] est une sérine protéase stable et hautement réactive provenant de Tritirachium album.
Numéro CAS:
39450-01-6
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

La protéinase K [EC 3.4.21.64] est une enzyme sérine-protéase stable et hautement réactive appartenant à la famille des subtilisines. Elle contient deux ponts disulfures et une Cys libre près du site actif His. La protéinase K [EC 3.4.21.64] possède une triade catalytique au site actif (Asp39-His69-Ser224). Elle hydrolyse les amides peptidiques et catalyse la réaction d'hydrolyse de la kératine, ainsi que d'autres protéines ayant une spécificité de type substilisine. Provenant à l'origine de la moisissure Tritirachium album Limber, la protéinase K [EC 3.4.21.64] est également connue sous les anciennes désignations EC 3.4.4.16 et EC 3.4.21.14.


Proteinase K [EC 3.4.21.64] (CAS 39450-01-6) Références

  1. La stromelysine 1, la collagénase neutrophile et la collagénase 3 ne jouent pas de rôle majeur dans un modèle de dégradation du cartilage par les chondrocytes.  |  Kozaci, LD., et al. 1998. Mol Pathol. 51: 282-6. PMID: 10193524
  2. Une méthode de cytométrie de flux pour la détection rapide et le dénombrement des bactéries totales dans le lait.  |  Gunasekera, TS., et al. 2000. Appl Environ Microbiol. 66: 1228-32. PMID: 10698799
  3. Streptococcus thermophilus 580 produit une bactériocine potentiellement adaptée à l'inhibition de Clostridium tyrobutyricum dans les fromages à pâte dure.  |  Mathot, AG., et al. 2003. J Dairy Sci. 86: 3068-74. PMID: 14594223
  4. Effets immunomodulateurs des polysaccharides produits par Lactobacillus delbrueckii ssp. bulgaricus OLL1073R-1.  |  Makino, S., et al. 2006. J Dairy Sci. 89: 2873-81. PMID: 16840603
  5. Aperçu dérivé de la simulation de la dynamique moléculaire des changements induits par le substrat dans les mouvements des protéines de la protéinase K.  |  Tao, Y., et al. 2010. J Biomol Struct Dyn. 28: 143-58. PMID: 20645649
  6. Dynamique et mouvements des protéines en relation avec leurs fonctions: plusieurs études de cas et les mécanismes sous-jacents.  |  Yang, LQ., et al. 2014. J Biomol Struct Dyn. 32: 372-93. PMID: 23527883
  7. Caractérisation cinétique des hydrolysats de protéines sarcoplasmiques et myofibrillaires du muscle Channa striatus.  |  Ghassem, M., et al. 2014. J Food Sci Technol. 51: 467-75. PMID: 24587521
  8. Mesure des changements structurels des protéines à l'échelle du protéome à l'aide de la spectrométrie de masse couplée à la protéolyse limitée.  |  Schopper, S., et al. 2017. Nat Protoc. 12: 2391-2410. PMID: 29072706
  9. Élimination du biofilm de Staphylococcus aureus en ciblant les protéines extracellulaires associées au biofilm.  |  Shukla, SK. and Rao, TS. 2017. Indian J Med Res. 146: S1-S8. PMID: 29205189
  10. La surexpression de l'A53T-α-synucléine dans le locus coeruleus murin induit une pathologie semblable à la maladie de Parkinson dans les neurones et les cellules gliales.  |  Henrich, MT., et al. 2018. Acta Neuropathol Commun. 6: 39. PMID: 29747690
  11. Extraction d'ADN à partir de kératine et de chitine.  |  Campos, PF. and Gilbert, MTP. 2019. Methods Mol Biol. 1963: 57-63. PMID: 30875044
  12. Isolation, caractérisation et composition en acides aminés d'une bactériocine produite par Bacillus methylotrophicus Strain BM47.  |  Tumbarski, Y., et al. 2018. Food Technol Biotechnol. 56: 546-552. PMID: 30923451
  13. Discrimination des souches d'α-synucléine dans la maladie de Parkinson et l'atrophie du système multiple.  |  Shahnawaz, M., et al. 2020. Nature. 578: 273-277. PMID: 32025029
  14. Réacteur magnétique à protéinase K comme nouvel outil pour une digestion limitée et reproductible des protéines.  |  Slováková, M., et al. 2008. Bioconjug Chem. 19: 966-72. PMID: 18335999

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