Date published: 2025-9-11

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Proteinase from Aspergillus melleus (CAS 9001-92-7)

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Application(s):
Proteinase from Aspergillus melleus est une enzyme utilisée pour décomposer les protéines en hydrolysant les liaisons peptidiques.
Numéro CAS:
9001-92-7
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
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ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

La protéinase d'Aspergillus melleus est une enzyme utilisée pour décomposer les protéines en hydrolysant les liaisons peptidiques. La protéinase d'Aspergillus melleus est une enzyme qui joue un rôle important dans les processus biologiques. Elle appartient à la classe des protéases, qui sont des enzymes catalysant la décomposition des protéines en peptides plus petits et en acides aminés. Aspergillus melleus est une espèce de champignon filamenteux que l'on trouve dans divers environnements naturels. Cette protéinase particulière d'Aspergillus melleus a été largement étudiée pour ses propriétés biochimiques et ses applications potentielles dans divers domaines. Elle est souvent caractérisée par son activité catalytique spécifique et la spécificité de son substrat, ce qui lui permet de couper efficacement les liaisons peptidiques dans les protéines. La structure tridimensionnelle de l'enzyme consiste en un arrangement unique d'acides aminés, formant un site actif qui reconnaît et se lie à des substrats protéiques spécifiques. Une fois liée, la protéinase facilite l'hydrolyse des liaisons peptidiques au sein de la molécule de protéine, ce qui entraîne la dégradation de la protéine en fragments plus petits. Les protéinases d'Aspergillus melleus ont été étudiées pour leur implication dans divers processus biologiques, y compris le renouvellement des protéines, la croissance cellulaire et la différenciation. Leur activité est étroitement régulée pour maintenir l'homéostasie cellulaire et assurer le bon fonctionnement des protéines. Outre leur importance biologique, ces protéinases ont attiré l'attention pour leurs applications industrielles potentielles. Elles peuvent être utilisées dans les laboratoires de recherche et les industries biotechnologiques pour l'analyse des protéines, comme le séquençage des protéines et les études structurelles. La capacité de l'enzyme à cliver les protéines avec une spécificité et une efficacité élevées la rend utile dans l'étude des relations structure-fonction des protéines.


Proteinase from ,[object Object], (CAS 9001-92-7) Références

  1. Évaluation rhéologique in vitro de l'activité mucolytique induite par la seaprose.  |  Braga, PC., et al. 1990. Pharmacol Res. 22: 611-7. PMID: 2277801
  2. Les inhibiteurs de protéase présents dans la soie de Bombyx mori pourraient participer à la protection de la larve en nymphose contre les infections microbiennes.  |  Li, YS., et al. 2016. Insect Sci. 23: 835-842. PMID: 26013638
  3. Propriétés d'une nouvelle protéinase alcaline d'Aspergillus niger.  |  Barthomeuf, C., et al. 1989. Chem Pharm Bull (Tokyo). 37: 1333-6. PMID: 2698284
  4. La perte des deuxième et sixième résidus de cystéine conservés des inhibiteurs de protéase de type domaine riche en cystéine de l'inhibiteur de trypsine chez Bombyx mori peut induire une activité contre les protéases microbiennes.  |  Li, Y., et al. 2016. Peptides. 86: 13-23. PMID: 27677962
  5. Impact de différents hydrolysats enzymatiques de protéines de lactosérum sur la formation de pyrazines dans les systèmes modèles de Maillard.  |  Scalone, GLL., et al. 2019. Food Chem. 278: 533-544. PMID: 30583408
  6. De nouveaux lacto-peptides améliorent le déclin cognitif.  |  Ano, Y. and Nakayama, H. 2019. Aging (Albany NY). 11: 1615-1616. PMID: 30923261
  7. Le clivage sélectif du fibrinogène par diverses protéinases déclenche l'immunité innée allergique et antifongique par l'intermédiaire de CD11b.  |  Landers, CT., et al. 2019. J Biol Chem. 294: 8834-8847. PMID: 30992366
  8. Impact des hydrolysats de protéines de lactosérum sur la formation de 2,5-diméthylpyrazine dans les produits alimentaires cuits au four.  |  Scalone, GLL., et al. 2020. Food Res Int. 132: 109089. PMID: 32331666
  9. Rôle du calcium sur la protéinase semi-alcaline d'Aspergillus melleus.  |  Kobayashi, S., et al. 1985. Chem Pharm Bull (Tokyo). 33: 697-703. PMID: 3893767
  10. Études sur la qualité des préparations de protéinases semi-alcalines disponibles dans le commerce à l'aide de la chromatographie liquide à haute performance.  |  Sasaki, M., et al. 1985. Chem Pharm Bull (Tokyo). 33: 746-52. PMID: 3893768
  11. Activité anti-inflammatoire d'une enzyme protéolytique, Prozime-10.  |  Tasaka, K., et al. 1980. Pharmacology. 21: 43-52. PMID: 6157167
  12. Autolyse de la protéinase semi-alcaline d'Aspergillus melleus.  |  Kobayashi, S., et al. 1984. Chem Pharm Bull (Tokyo). 32: 3105-10. PMID: 6394164
  13. Modification chimique des résidus tryptophane et histidine dans la protéinase semi-alcaline d'Aspergillus melleus.  |  Kobayashi, S., et al. 1984. Chem Pharm Bull (Tokyo). 32: 3111-7. PMID: 6440716
  14. Variants génétiques des inhibiteurs de protéase contre la protéase fongique et l'alpha-chymotrypsine de l'hémolymphe du ver à soie, Bombyx mori.  |  Eguchi, M., et al. 1984. Biochem Genet. 22: 1093-102. PMID: 6529439

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