Anticorps PDI1 ER and Nuclear Envelope Marker (38H8): sc-57963

L'anticorps PDI1 ER and Nuclear Envelope Marker (38H8) est un anticorps monoclonal IgG1 de souris qui détecte la protéine PDI1 ER and Nuclear Envelope Marker de S. cerevisiae par western blotting (WB), immunoprécipitation (IP) et immunofluorescence (IF). L'anticorps PDI1 ER and Nuclear Envelope Marker (38H8) est disponible en tant qu'anticorps non conjugué anti-PDI1 ER and Nuclear Envelope Marker. La protéine disulfure isomérase (PDI1) joue un rôle crucial dans la formation et le réarrangement des liaisons disulfure dans les protéines sécrétoires, ce qui est essentiel pour maintenir le contrôle de la qualité des protéines pendant leur translocation dans le réticulum endoplasmique (RE). Ce processus est vital car des protéines mal repliées peuvent entraîner un stress cellulaire et des maladies; ainsi, PDI1 veille à ce que seules les protéines correctement repliées soient transportées vers leur destination finale. En outre, PDI1 fait partie intégrante de la voie de formation des liaisons disulfures dans le RE de la levure, en contribuant à la fois aux activités d'oxydase et d'isomérase. Lorsque les protéines sont mal repliées, PDI1 facilite leur orientation vers le canal d'exportation dans la membrane du RE, empêchant ainsi l'accumulation de protéines dysfonctionnelles. L'enveloppe nucléaire, qui entoure le noyau des cellules de levure, protège non seulement le matériel génétique, mais joue également un rôle important dans l'organisation de la chromatine au sein du noyau. Les protéines uniques associées à l'enveloppe nucléaire peuvent jouer un rôle déterminant dans l'étude de la dynamique des processus nucléaires chez la levure, ce qui fait de l'anticorps anti-PDI1 ER et Nuclear Envelope Marker (38H8) un outil précieux pour les chercheurs qui étudient ces mécanismes cellulaires.

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Anticorps PDI1 ER and Nuclear Envelope Marker (38H8) Références:

1. L'exportation d'une protéine secrétoire mal repliée et dépourvue de cystéine du réticulum endoplasmique en vue de sa dégradation nécessite une interaction avec la protéine disulfure isomérase.  |  Gillece, P., et al. 1999. J Cell Biol. 147: 1443-56. PMID: 10613903
2. Identification d'un nouveau mécanisme de localisation saturable du réticulum endoplasmique médié par l'extrémité C-terminale d'une protéine disulfure isomérase de Dictyostelium.  |  Monnat, J., et al. 2000. Mol Biol Cell. 11: 3469-84. PMID: 11029049
3. Différences fonctionnelles entre les protéines disulfures isomérases de la levure.  |  Nørgaard, P., et al. 2001. J Cell Biol. 152: 553-62. PMID: 11157982
4. Une flavoprotéine oxydase définit une nouvelle voie du réticulum endoplasmique pour la formation de liaisons disulfures biosynthétiques.  |  Sevier, CS., et al. 2001. Nat Cell Biol. 3: 874-82. PMID: 11584268
5. Contribution de la protéine disulfure isomérase et de ses homologues au repliement oxydatif des protéines dans le réticulum endoplasmique de la levure.  |  Xiao, R., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 49780-6. PMID: 15377672
6. Isolement et caractérisation d'un gène de levure, MPD1, dont la surexpression supprime l'inviabilité causée par la déplétion de la protéine disulfure isomérase.  |  Tachikawa, H., et al. 1995. FEBS Lett. 369: 212-6. PMID: 7649260
7. La surproduction de Mpd2p supprime la létalité de la déplétion de la protéine disulfure isomérase en fonction de la séquence CXXC.  |  Tachikawa, H., et al. 1997. Biochem Biophys Res Commun. 239: 710-4. PMID: 9367834
8. Un palindrome avec un espacement d'un nucléotide est caractéristique de l'élément de réponse aux protéines dépliées agissant en cis chez Saccharomyces cerevisiae.  |  Mori, K., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 9912-20. PMID: 9545334
9. Le gène ERO1 de la levure est nécessaire à l'oxydation des dithiols des protéines dans le réticulum endoplasmique.  |  Frand, AR. and Kaiser, CA. 1998. Mol Cell. 1: 161-70. PMID: 9659913