Anticorps p53 (3H2821): sc-71815

L'anticorps p53 (3H2821) est un anticorps monoclonal de souris IgG1 à chaîne légère kappa, dirigé contre la lignée cellulaire SV40 transformée de souris SVA31E7. Il détecte la protéine p53 de type sauvage dans les cellules de souris et est validé pour le western blotting, l'immunoprécipitation et l'immunofluorescence. L'anticorps monoclonal de souris p53 (3H2821) reconnaît un épitope de la protéine p53 de souris de type sauvage et est idéal pour analyser les niveaux de p53 dans les lysats de tissus, isoler les complexes protéiques de p53 et visualiser la localisation subcellulaire de p53. L'anticorps monoclonal anti-p53 (3H2821) est largement utilisé dans l'étude des voies p53, de la réponse aux dommages de l'ADN et du développement des tumeurs dans les modèles murins. La protéine p53, codée par le gène Trp53, est un suppresseur de tumeur clé responsable du maintien de l'intégrité génomique. Elle agit comme un facteur de transcription régulant les gènes impliqués dans l'arrêt du cycle cellulaire, la réparation de l'ADN, l'apoptose et la sénescence. Structurellement et fonctionnellement similaire à la protéine p53 humaine, la protéine p53 de la souris joue un rôle crucial dans la recherche sur le cancer et la biologie du développement, ce qui en fait un modèle essentiel pour l'étude des voies liées à la protéine p53. La protéine p53 comprend plusieurs domaines importants, notamment le domaine de transactivation (TAD) pour l'expression des gènes, le domaine de liaison à l'ADN (DBD) pour la régulation des gènes cibles, le domaine d'oligomérisation (OD) pour la formation de tétramères et le domaine de régulation pour les modifications post-traductionnelles telles que la phosphorylation et l'acétylation. Les modèles de souris exprimant la protéine p53 sauvage ou mutante sont largement utilisés pour explorer les mécanismes de suppression des tumeurs, les réponses aux lésions de l'ADN et le développement de thérapies anticancéreuses. En raison de la conservation des voies de p53 entre la souris et l'homme, la recherche sur la p53 chez la souris a un fort potentiel de transposition, conduisant à des connaissances applicables à la pratique clinique. Les anticorps monoclonaux sont précieux pour la détection de p53 dans les essais expérimentaux. Santa Cruz Biotechnology propose une sélection complète d'anticorps monoclonaux ciblant la p53 de la souris, du rat et de l'homme. Parmi les anticorps notables, citons l'anticorps p53 (DO-1): sc-126, qui cible la région N-terminale de p53 pour la détection de la protéine pleine longueur et l'évaluation de l'activation de p53. Ces anticorps offrent une grande spécificité et sont validés pour le western blotting, l'immunoprécipitation, l'immunofluorescence, l'immunohistochimie et la cytométrie de flux, fournissant ainsi des outils fiables pour la recherche sur la protéine p53. La protéine p53 est fondamentale pour comprendre la suppression des tumeurs et les réponses au stress cellulaire. Les anticorps monoclonaux tels que l'anticorps anti-p53 (3H2821), et ceux de Santa Cruz Biotechnology, permettent une détection et une analyse précises de p53 dans la biologie du cancer, la découverte de médicaments et les études de développement. Grâce à ces outils, les chercheurs peuvent étudier plus avant les fonctions de p53 et son rôle dans le développement de thérapies anticancéreuses.

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Anticorps p53 (3H2821) Références:

1. Signification pronostique et prédictive de la mutation de p53 dans le lymphome agressif à cellules B.  |  Ichikawa, A. 2000. Int J Hematol. 71: 211-20. PMID: 10846825
2. Modifications post-traductionnelles et activation de p53 par des stress génotoxiques.  |  Appella, E. and Anderson, CW. 2001. Eur J Biochem. 268: 2764-72. PMID: 11358490
3. Expression de la protéine p53 dans les adénomes hypophysaires.  |  Oliveira, MC., et al. 2002. Braz J Med Biol Res. 35: 561-5. PMID: 12011941
4. Les régions centrale et carboxy-terminale de la protéine p53 humaine sont essentielles pour l'interaction et la formation de complexes avec PARP-1.  |  Wesierska-Gadek, J., et al. 2003. J Cell Biochem. 89: 220-32. PMID: 12704785
5. GEP s'associe à p53 de type sauvage dans le carcinome hépatocellulaire.  |  Cheung, ST., et al. 2006. Oncol Rep. 15: 1507-11. PMID: 16685387
6. Expression accrue de la protéine p53 dans le pityriasis rubra pilaire.  |  Baran, W., et al. 2006. Acta Derm Venereol. 86: 276-7. PMID: 16710602
7. [Facteur de transcription p53 et vieillissement de la peau].  |  Gritsenko, DA., et al. 2017. Adv Gerontol. 30: 10-16. PMID: 28557384
8. Signification clinique des aberrations p53 dans les tumeurs humaines.  |  Bosari, S. and Viale, G. 1995. Virchows Arch. 427: 229-41. PMID: 7496591
9. Statut du gène p53 dans les carcinomes endométriaux présentant une positivité diffuse pour la protéine p53 par analyse immunohistochimique.  |  Ambros, RA., et al. 1995. Mod Pathol. 8: 441-5. PMID: 7567946
10. Comparaison des activités biologiques de la protéine p53 de type sauvage et de la protéine p53 mutante.  |  Zambetti, GP. and Levine, AJ. 1993. FASEB J. 7: 855-65. PMID: 8344485

L'anticorps p53 préféré est l'Anticorps p53 (DO-1): sc-126.