Anticorps p53 (3H2821): sc-56179

L'anticorps p53 (3H2821) est un anticorps monoclonal de souris IgG1 chaîne kappa fabriqué à partir de la lignée cellulaire SV40 transformée de souris SVA31E7. Il est spécifiquement conçu pour détecter la protéine p53 chez la souris et le rat. La protéine p53 joue un rôle essentiel dans la réponse au stress cellulaire en régulant à la hausse les gènes impliqués dans l'arrêt de la croissance, l'apoptose et d'autres mécanismes de contrôle du cycle cellulaire, influençant finalement des processus tels que la mort cellulaire programmée et la différenciation cellulaire. Normalement localisée dans le noyau, p53 peut être chaperonnée dans le cytoplasme par MDM2, une E3 ubiquitine ligase qui cible p53 pour la dégradation. MDM2 est elle-même régulée à la hausse par la p53 active, ce qui crée une boucle de rétroaction. L'activité de p53 est modulée par diverses modifications post-traductionnelles, telles que la phosphorylation et l'acétylation, qui peuvent altérer sa conformation de liaison à l'ADN. Des mutations dans le domaine de liaison à l'ADN, en particulier entre les acides aminés 110 et 286, sont connues pour compromettre son interaction avec l'ADN et sont liées à de nombreux cancers. L'anticorps monoclonal anti-p53 (3H2821) reconnaît un épitope spécifique de p53 qui est instable en l'absence de l'antigène SV40 large T. Dans les cellules transformées par le SV40, p53 est étroitement complexé avec l'antigène large T, ce qui augmente considérablement sa stabilité. Dans les cellules murines 3T3 transformées, les niveaux de p53 peuvent être jusqu'à 1000 fois plus élevés que dans les cellules parentales non transformées. L'anticorps monoclonal de souris p53 (3H2821) est particulièrement utile pour étudier la dynamique fonctionnelle de p53 dans le contexte de la transformation virale et de la biologie des tumeurs.

Alexa Fluor^® est une marque déposée de Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® et Odyssey^® sont marques déposées de LI-COR Biosciences

Anticorps p53 (3H2821) Références:

1. Stratégies de manipulation de la voie p53 dans le traitement du cancer humain.  |  Hupp, TR., et al. 2000. Biochem J. 352 Pt 1: 1-17. PMID: 11062053
2. Génération d'un peptide suppresseur de p53 à partir d'un fragment de la protéine p53.  |  Mittelman, JM. and Gudkov, AV. 1999. Somat Cell Mol Genet. 25: 115-28. PMID: 11441532
3. Expression de la protéine p53 dans le cancer colorectal et sa relation avec le pronostic à court terme.  |  Yamaguchi, A., et al. 1992. Cancer. 70: 2778-84. PMID: 1451055
4. Le suppresseur de tumeur humain p53 et les virus à ADN.  |  Collot-Teixeira, S., et al. 2004. Rev Med Virol. 14: 301-19. PMID: 15334538
5. Avantages d'un système d'expression baculovirus pour les études d'interaction protéine-protéine. Implication de la phosphorylation post-traductionnelle dans l'interaction entre la protéine p53 wt et la poly(ADP-ribose) polymérase-1.  |  Schmid, G., et al. 2005. Acta Biochim Pol. 52: 713-9. PMID: 16082409
6. Modification post-traductionnelle de p53 : intégrateurs coopératifs de la fonction.  |  Meek, DW. and Anderson, CW. 2009. Cold Spring Harb Perspect Biol. 1: a000950. PMID: 20457558
7. Caractérisation des homologues de la famille p53 dans des branches évolutives éloignées des holozoaires.  |  Bartas, M., et al. 2019. Int J Mol Sci. 21: PMID: 31861340
8. Un fragment protéolytique de la région centrale de p53 présente une activité de liaison à l'ADN spécifique à la séquence lorsqu'il est généré à partir de la protéine p53 de type sauvage, mais pas à partir de la protéine p53 mutante oncogène.  |  Bargonetti, J., et al. 1993. Genes Dev. 7: 2565-74. PMID: 8276239
9. Étude de la protéine p53 et des anticorps anti-p53 dans le sérum de patients atteints de cancer de l'œsophage.  |  Sobti, RC. and Parashar, K. 1998. Mutat Res. 422: 271-7. PMID: 9838161
10. Applications cliniques de la détection de la protéine suppresseur de tumeur p53 dysfonctionnelle.  |  Baas, IO., et al. 1999. Histol Histopathol. 14: 279-84. PMID: 9987672

L'anticorps p53 préféré est l'Anticorps p53 (DO-1): sc-126.