Date published: 2025-9-6

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N-α-Benzoyl-DL-arginine 4-nitroanilide monohydrochloride (CAS 911-77-3)

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Noms alternatifs:
BAPNA; Nα-Benzoyl-DL-arginine p-nitroanilide hydrochloride; BANI
Application(s):
N-α-Benzoyl-DL-arginine 4-nitroanilide monohydrochloride est un substrat chromogène de trypsine à base d'ARNp
Numéro CAS:
911-77-3
Masse Moléculaire:
434.88
Formule Moléculaire:
C19H22N6O4•HCl
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

Le monohydrochlorure de N-α-Benzoyl-DL-arginine 4-nitroanilide (BAPNA) est un peptide synthétique largement utilisé dans les essais biochimiques pour étudier l'activité des protéases, en particulier des protéases à sérine. Ce composé sert de substrat chromogène; lors du clivage par la protéase, il libère de la 4-nitroaniline, une molécule qui peut être détectée par spectrophotométrie en raison de sa couleur jaune. Le taux de changement de couleur est directement proportionnel à l'activité enzymatique, ce qui permet l'analyse quantitative de l'activité de la protéase dans diverses applications de recherche.Le monohydrochlorure de N-α-Benzoyl-DL-arginine 4-nitroanilide incorpore le résidu arginine, ce qui en fait un substrat sélectif pour les protéases à sérine de type trypsine. Cette spécificité permet d'élucider les mécanismes d'action de ces enzymes et d'identifier des inhibiteurs capables de moduler leur activité dans les voies biochimiques. Son utilité dans la recherche s'étend aux études sur la cinétique et la régulation des enzymes, ainsi qu'au criblage des inhibiteurs de protéases, ce qui permet de mieux comprendre les processus biologiques complexes dans lesquels les protéases jouent un rôle essentiel.


N-α-Benzoyl-DL-arginine 4-nitroanilide monohydrochloride (CAS 911-77-3) Références

  1. Isolement d'une protéinase ayant une activité activatrice du plasminogène à partir du venin du serpent Lachesis muta muta (bushmaster).  |  Sanchez, EF., et al. 2000. Arch Biochem Biophys. 378: 131-41. PMID: 10871053
  2. Perspectives de la lutte digestive contre les ravageurs à l'aide d'inhibiteurs de protéinases qui affectent principalement l'activité de type trypsine d'Anticarsia gemmatalis Hübner (Lepidoptera: Noctuidae).  |  Pereira, ME., et al. 2005. Braz J Med Biol Res. 38: 1633-41. PMID: 16258632
  3. Isolement et caractérisation d'une fraction de trypsine provenant de la cæca pylorique du saumon quinnat (Oncorhynchus tshawytscha).  |  Kurtovic, I., et al. 2006. Comp Biochem Physiol B Biochem Mol Biol. 143: 432-40. PMID: 16458561
  4. Caractérisation d'un nouveau facteur d'agrégation plaquettaire provenant du venin de crotoxine Crotalus durissus cascavella.  |  Fonseca, FV., et al. 2006. Protein J. 25: 183-92. PMID: 16729248
  5. Étude comparative de l'expression des sérines protéinases dans les graines quiescentes et dans les plantes en développement de Canavalia ensiformis.  |  Demartini, DR., et al. 2007. J Exp Bot. 58: 521-32. PMID: 17158110
  6. BjussuSP-I: une nouvelle enzyme semblable à la thrombine isolée du venin du serpent Bothrops jararacussu.  |  Sant' Ana, CD., et al. 2008. Comp Biochem Physiol A Mol Integr Physiol. 151: 443-454. PMID: 17466550
  7. Dégradation de la plume brute par une nouvelle protéase extracellulaire de poids moléculaire élevé provenant de Bacillus cereus DCUW nouvellement isolé.  |  Ghosh, A., et al. 2008. J Ind Microbiol Biotechnol. 35: 825-34. PMID: 18427848
  8. Caractérisation des protéases digestives de l'intestin moyen du foreur de la tige du maïs Busseola fusca.  |  George, D., et al. 2008. Pest Manag Sci. 64: 1151-8. PMID: 18537109
  9. Activité protéolytique digestive chez le ravageur du soleil, Eurygaster integriceps.  |  Hosseininaveh, V., et al. 2009. J Insect Sci. 9: 1-11. PMID: 20053125
  10. Activité protéolytique concernant les excrétions et les sécrétions des larves de Sarconesiopsis magellanica (Diptera: Calliphoridae).  |  Pinilla, YT., et al. 2013. Acta Trop. 128: 686-91. PMID: 24076089
  11. Sérine protéases alcalines de Helicoverpa armigera: candidats potentiels pour des applications industrielles.  |  Akbar, SM. and Sharma, HC. 2017. Arch Insect Biochem Physiol. 94: PMID: 28019702
  12. Purification et caractérisation de la trypsine du cæcum pylorique de Luphiosilurus alexandri.  |  Dos Santos, CWV., et al. 2016. Biochem Biophys Rep. 8: 29-33. PMID: 28955938
  13. Identification et caractérisation d'une sérine protéase de Bacillus licheniformis W10: un agent antifongique potentiel.  |  Ji, ZL., et al. 2020. Int J Biol Macromol. 145: 594-603. PMID: 31891703

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