Anticorps μ-crystallin (E-8): sc-393048

Les cristallines sont divisées en deux classes : les cristallines spécifiques à un taxon, ou enzymes, et les cristallines ubiquitaires. Les cristallines ubiquitaires constituent les principales protéines du cristallin des vertébrés, dont elles maintiennent la transparence et l'indice de réfraction. Les cristallines spécifiques à un taxon, également appelées cristallines à restriction phylogénétique, comprennent la λ-, la µ- et la ζ-cristalline, qui partagent toutes une homologie avec diverses enzymes. La λ-cristalline est mieux décrite chez le lapin, où elle partage une homologie avec la L-3-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase du porc. Le gène de la µ-cristalline humaine est localisé sur le chromosome 16p13 et code pour une protéine exprimée dans les tissus neuronaux, les muscles et les reins. Contrairement aux autres cristallines, la µ-cristalline ne joue pas un rôle structurel dans le tissu du cristallin, mais lie le NADPH et l'hormone thyroïdienne, ce qui indique qu'elle pourrait avoir d'autres fonctions de régulation ou de développement. La ζ-crystalline/quinone réductase est présente en faible quantité dans le tissu cristallinien humain. Elle possède une activité quinone réductase dépendante du NADPH, distincte des autres quinone réductases connues, et pourrait jouer un rôle en tant que protéine de liaison à l'élément de réponse au pH.

L'anticorps µ-crystallin préféré est l'Anticorps µ-crystallin (F-11): sc-376687.