Anticorps MO25 (919I2G): sc-517655

L'anticorps MO25 (919I2G) est un anticorps monoclonal de chaîne légère kappa IgG1 de souris qui détecte la protéine MO25 d'origine humaine, murine et de rat par western blotting (WB). L'anticorps anti-MO25 (919I2G) est disponible sous forme non conjuguée, ce qui permet aux chercheurs de disposer d'un outil fiable pour étudier cette importante protéine. MO25, également connue sous le nom de protéine 39 de liaison au calcium, joue un rôle crucial dans la régulation de la sérine/thréonine kinase LKB1, qui est un suppresseur de tumeur clé impliqué dans l'homéostasie énergétique et le métabolisme cellulaires. L'interaction entre MO25 et LKB1 est vitale pour la localisation et l'activation correctes de LKB1, car MO25 facilite la translocation de LKB1 du noyau vers le cytoplasme, renforçant ainsi les fonctions de suppresseur de tumeurs. La dérégulation de ce complexe peut entraîner une altération de l'activité de LKB1, contribuant au développement du syndrome de Peutz-Jeghers et augmentant le risque de divers cancers. L'anticorps MO25 (919I2G) permet aux chercheurs de mieux comprendre les mécanismes moléculaires qui sous-tendent la régulation de LKB1 et ses implications dans la biologie du cancer.

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MO25 Références:

1. Protéine suppresseur de tumeur LKB1: PARtaker in cell polarity.  |  Baas, AF., et al. 2004. Trends Cell Biol. 14: 312-9. PMID: 15183188
2. L'entraînement d'endurance augmente les protéines LKB1 et MO25 mais pas l'activité de la protéine kinase activée par l'AMP dans le muscle squelettique.  |  Taylor, EB., et al. 2004. Am J Physiol Endocrinol Metab. 287: E1082-9. PMID: 15292028
3. Analyse du complexe LKB1-STRAD-MO25.  |  Boudeau, J., et al. 2004. J Cell Sci. 117: 6365-75. PMID: 15561763
4. Les esters d'acyl-CoA à longue chaîne inhibent la phosphorylation de la protéine kinase activée par l'AMP au niveau de la thréonine-172 par LKB1/STRAD/MO25.  |  Taylor, EB., et al. 2005. Am J Physiol Endocrinol Metab. 288: E1055-61. PMID: 15644453
5. Identification de la kinase SNRK (sucrose non-fermenting related kinase) comme nouveau substrat de LKB1.  |  Jaleel, M., et al. 2005. FEBS Lett. 579: 1417-23. PMID: 15733851
6. TOPORS, impliquée dans la dégénérescence rétinienne, est une protéine cili-centrosomale.  |  Chakarova, CF., et al. 2011. Hum Mol Genet. 20: 975-87. PMID: 21159800
7. TOPORS module H2AX en discriminant les stress génotoxiques.  |  Seong, KM., et al. 2012. J Biochem Mol Toxicol. 26: 429-38. PMID: 22972498
8. TOPORS, une protéine suppresseur de tumeur, contribue au maintien d'une architecture chromatinienne de haut niveau.  |  Ji, L., et al. 2020. Biochim Biophys Acta Gene Regul Mech. 1863: 194518. PMID: 32113985
9. Mutations de TOPORS identifiées dans des familles atteintes de rétinite pigmentaire.  |  He, K., et al. 2022. Ophthalmic Genet. 43: 371-377. PMID: 35254173
10. Les activités concertées d'ubiquitine ligase ciblée par SUMO de TOPORS et RNF4 sont essentielles pour la gestion du stress et la prolifération cellulaire.  |  Liu, JCY., et al. 2024. Nat Struct Mol Biol. 31: 1355-1367. PMID: 38649616
11. L'inhibition de l'ubiquitine ligase TOPORS augmente l'efficacité des agents hypométhylants de l'ADN par la stabilisation de DNMT1.  |  Kaito, S., et al. 2024. Nat Commun. 15: 7359. PMID: 39198387
12. Le syndrome de Peutz-Jeghers est causé par des mutations dans une nouvelle sérine thréonine kinase.  |  Jenne, DE., et al. 1998. Nat Genet. 18: 38-43. PMID: 9425897