Date published: 2025-9-9

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Maltopentaose (CAS 34620-76-3)

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Noms alternatifs:
Maltopentaose is also known as Amylopentaose.
Application(s):
Maltopentaose est un malto-oligosaccharide dérivé de l'amidon par hydrolyse et chromatographie pour la recherche et le diagnostic des oligosaccharides.
Numéro CAS:
34620-76-3
Pureté:
≥90%
Masse Moléculaire:
828.72
Formule Moléculaire:
C30H52O26
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

Le maltopentaose est un oligosaccharide destiné à la recherche et au diagnostic sur les oligosaccharides. Le maltopentaose est un malto-oligosaccharide composé de cinq molécules de glucose liées à l'α-1,4. Le maltopentaose augmente le taux de synthèse de l'α-amylase chez B. stearothermophilus lorsqu'il est utilisé à une concentration de 1 mM. Le maltopentaose a été utilisé comme substrat pour l'α-amylase pancréatique porcine (PPA) afin d'étudier divers inhibiteurs de la PPA. Le maltopentaose est également connu sous le nom de maltopentose, O-α-D-glucopyranosyl-(1→4)-O-α-D-glucopyranosyl-(1→4)-O-α-D-glucopyranosyl-(1→4)-O-α-D-glucopyranosyl-(1→4)-D-glucose, et Amylopentaose.


Maltopentaose (CAS 34620-76-3) Références

  1. Mécanisme de l'alpha-amylase pancréatique porcine. Inhibition de l'hydrolyse de l'amylose et de la maltopentaose par les alpha-, bêta- et gamma-cyclodextrines.  |  Koukiekolo, R., et al. 2001. Eur J Biochem. 268: 841-8. PMID: 11168426
  2. Structure cristalline d'un site catalytique mutant de la bêta-amylase de Bacillus cereus var. mycoides cocristallisée avec du maltopentaose.  |  Miyake, H., et al. 2003. Biochemistry. 42: 5574-81. PMID: 12741813
  3. Préparation de cellodextrine par hydrolyse d'acides mixtes et séparation chromatographique.  |  Zhang, YH. and Lynd, LR. 2003. Anal Biochem. 322: 225-32. PMID: 14596831
  4. Mutagenèse dirigée des résidus aromatiques de la lame grasse dans le canal LamB (maltoporine) d'Escherichia coli: effet sur le transport d'ions et de maltopentaose.  |  Denker, K., et al. 2005. J Mol Biol. 352: 534-50. PMID: 16095613
  5. Structure cristalline de l'enzyme de ramification I (BEI) du riz en complexe avec le maltopentaose.  |  Chaen, K., et al. 2012. Biochem Biophys Res Commun. 424: 508-11. PMID: 22771800
  6. Une nouvelle méthode électrochimique pour déterminer l'activité de l'α-amylase.  |  Zhang, J., et al. 2014. Analyst. 139: 3429-33. PMID: 24855635
  7. Importance de Trp139 dans la spécificité du produit d'une amylase formant des maltooligosaccharides de Bacillus stearothermophilus STB04.  |  Xie, X., et al. 2019. Appl Microbiol Biotechnol. 103: 9433-9442. PMID: 31676918
  8. Le module de liaison aux hydrates de carbone et le linker permettent l'adaptation au froid et la tolérance au sel de l'amylase formant du maltopentaose de la bactérie marine Saccharophagus degradans 2-40 T.  |  Ding, N., et al. 2021. Front Microbiol. 12: 708480. PMID: 34335544
  9. Fusion d'amylases formatrices de maltooligosaccharides de deux origines pour l'amélioration de la synthèse du maltopentaose.  |  Han, X., et al. 2021. Food Res Int. 150: 110735. PMID: 34865754
  10. Dosage par chromatographie liquide des activités relatives de l'alpha-amylase pancréatique et salivaire du sérum en utilisant le maltopentaose pyridylaminé de manière réductrice comme substrat fluorescent.  |  Honda, S., et al. 1987. J Chromatogr. 419: 51-60. PMID: 3499444
  11. Le domaine de liaison à l'amidon module la spécificité de la production de maltopentaose à des températures modérées.  |  Ding, N., et al. 2022. J Agric Food Chem. 70: 9057-9065. PMID: 35829707
  12. Détection sensible et caractérisation structurelle d'oligosaccharides triméthyl(p-aminophényl)-ammonium-dérivés par spectrométrie de masse à ionisation par électrospray et spectrométrie de masse en tandem.  |  Okamoto, M., et al. 1995. Rapid Commun Mass Spectrom. 9: 641-3. PMID: 7647361
  13. Structures cristallines d'une exo-amylase mutante formant du maltotétraose cocristallisée avec du maltopentaose.  |  Yoshioka, Y., et al. 1997. J Mol Biol. 271: 619-28. PMID: 9281429
  14. Effet de la pression sur le mécanisme d'hydrolyse du maltotétraose, du maltopentaose et du maltohexose catalysé par l'alpha-amylase pancréatique porcine.  |  Matsumoto, T., et al. 1997. Biochim Biophys Acta. 1343: 243-50. PMID: 9434115
  15. Structure cristalline d'une alpha-amylase mutante du site catalytique de Bacillus subtilis complexée avec du maltopentaose.  |  Fujimoto, Z., et al. 1998. J Mol Biol. 277: 393-407. PMID: 9514750

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