Date published: 2025-9-6

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Leupeptin hydrochloride (CAS 24125-16-4)

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Noms alternatifs:
Acetyl-Leu-Leu-Arg-al hydrochloride
Application(s):
Leupeptin hydrochloride est un inhibiteur de calpaïne, de cystéine et de protéase.
Numéro CAS:
24125-16-4
Pureté:
≥90%
Masse Moléculaire:
463.01
Formule Moléculaire:
C20H38N6O4•HCl
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

Le chlorhydrate de leupeptine est largement reconnu pour son rôle dans la recherche biochimique, notamment en raison de ses propriétés d'inhibiteur de diverses protéases. Ce composé est particulièrement précieux dans les études impliquant la dégradation des protéines et des peptides, car il aide à contrôler l'activité des protéases qui peuvent dégrader les protéines d'intérêt, préservant ainsi l'intégrité des échantillons au cours de l'analyse. Le chlorhydrate de leupeptine joue un rôle crucial dans les expériences qui nécessitent l'inhibition de l'activité protéolytique pour empêcher la dégradation des protéines, ce qui est essentiel pour une quantification, une identification et une analyse précises des protéines. Le chlorhydrate de leupeptine est donc un réactif indispensable dans les protocoles d'extraction, de purification et de caractérisation des protéines. Les propriétés du chlorhydrate de leupeptine en font également un composé intéressant pour des applications potentielles dans la préservation des spécimens biologiques. En inhibant les protéases, il peut contribuer à maintenir l'intégrité structurelle des tissus biologiques et des cellules, ce qui est crucial pour diverses procédures analytiques en histologie et en cytologie.


Leupeptin hydrochloride (CAS 24125-16-4) Références

  1. L'inhibition des calpaïnes, par traitement à la leupeptine, améliore la survie des motoneurones et la fonction musculaire dans des modèles de dégénérescence des motoneurones.  |  Kieran, D. and Greensmith, L. 2004. Neuroscience. 125: 427-39. PMID: 15062985
  2. Dégradation de la protéine de la tremblante par des protéases à cystéine dans les cellules dendritiques CD11c+ et les cellules neuronales GT1-1.  |  Luhr, KM., et al. 2004. J Virol. 78: 4776-82. PMID: 15078959
  3. La ventilation mécanique avec des volumes courants modérés augmente de manière synergique la réponse des cytokines pulmonaires à l'endotoxine systémique.  |  Altemeier, WA., et al. 2004. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol. 287: L533-42. PMID: 15145786
  4. Les agonistes du récepteur 2 activé par la protéinase augmentent l'expression du facteur de stimulation des colonies de granulocytes, de l'IL-8 et de la VCAM-1 dans les fibroblastes bronchiques humains.  |  Ramachandran, R., et al. 2006. Am J Respir Cell Mol Biol. 35: 133-41. PMID: 16498082
  5. La leupeptine, un inhibiteur de la calpaïne, protège les cellules ciliées de l'oreille interne contre l'ototoxicité des aminoglycosides.  |  Momiyama, J., et al. 2006. Tohoku J Exp Med. 209: 89-97. PMID: 16707850
  6. Sonder la structure et l'activité de la trypsine avec l'amidination.  |  Liu, X., et al. 2007. Anal Biochem. 367: 13-9. PMID: 17560535
  7. L'inhibition du protéasome supprime la dédifférenciation des cellules de Schwann in vitro et in vivo.  |  Lee, HK., et al. 2009. Glia. 57: 1825-34. PMID: 19455715
  8. Expression de la protéine Δ(9) désaturase et composition en acides gras du muscle longissimus dorsi chez les agneaux nourris d'herbe verte ou de concentré avec ou sans ajout de tanins.  |  Vasta, V., et al. 2009. Meat Sci. 82: 357-64. PMID: 20416712
  9. Le remodelage de la matrice en tant qu'événement de recrutement des cellules souches: un nouveau modèle in vitro pour l'orientation des cellules stromales de la moelle osseuse humaine vers le site de la blessure montre le rôle crucial de la matrice de collagène extracellulaire.  |  Mauney, J., et al. 2010. Matrix Biol. 29: 657-63. PMID: 20828613
  10. La leupeptine préserve l'oxyde nitrique synthase 3 cardiaque pendant la reperfusion après une cardioplégie de longue durée.  |  Muscari, C., et al. 2010. J Surg Res. 164: e27-35. PMID: 20828747
  11. Nouvelle protéase de type cathepsine L de l'asticot du dermeste Dermestes frischii.  |  Papisova, AI., et al. 2011. Biochimie. 93: 141-8. PMID: 20868724
  12. Purification, identification et clonage de la lysoplasmalogénase, l'enzyme qui catalyse l'hydrolyse de la liaison vinyle-éther du lysoplasmalogène.  |  Wu, LC., et al. 2011. J Biol Chem. 286: 24916-30. PMID: 21515882
  13. Réaction sévère à la radiothérapie pour un cancer du sein en tant que caractéristique de l'ataxie télangiectasie.  |  Byrd, PJ., et al. 2012. Br J Cancer. 106: 262-8. PMID: 22146522
  14. Une nouvelle fonction pour p21Cip1 et l'acétyltransférase p/CAF en tant que régulateurs transcriptionnels critiques de la migration et de l'invasion des cellules cancéreuses du sein médiées par le TGFβ.  |  Dai, M., et al. 2012. Breast Cancer Res. 14: R127. PMID: 22995475
  15. Nanofractionnement par chromatographie liquide avec détection parallèle par spectrométrie de masse pour le dépistage des inhibiteurs de la plasmine et des (métallo)protéinases dans les venins de serpent.  |  Zietek, BM., et al. 2018. Anal Bioanal Chem. 410: 5751-5763. PMID: 30090989
  16. Interactions du dichlorodiphényltrichloroéthane (DDT) et du dichlorodiphényldichloroéthylène (DDE) avec le récepteur Ryanodine de type 1 du muscle squelettique.  |  Truong, KM., et al. 2019. Toxicol Sci. 170: 509-524. PMID: 31127943
  17. Les leupeptines, nouveaux inhibiteurs de protéase provenant d'actinomycètes.  |  Aoyagi, T., et al. 1969. J Antibiot (Tokyo). 22: 283-6. PMID: 5810993

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Nom du produitRef. CatalogueCOND.Prix HTQTÉFavoris

Leupeptin hydrochloride, 5 mg

sc-215242
5 mg
$78.00

Leupeptin hydrochloride, 25 mg

sc-215242A
25 mg
$248.00