Date published: 2025-9-6

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Leu-pNA, Chromogenic Substrate (CAS 4178-93-2)

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Application(s):
Leu-pNA, Chromogenic Substrate est un substrat d'aminopeptidase utilisé pour détecter/évaluer la fonctionnalité des aminopeptidases.
Numéro CAS:
4178-93-2
Pureté:
≥98%
Masse Moléculaire:
251.3
Formule Moléculaire:
C12H17N3O3
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

Leu-pNA, substrat chromogène est un substrat pour l'aminopeptidase, une enzyme dépendante du zinc qui aide à la digestion des protéines. Le composé a été utilisé dans un test ELISA pour détecter la fonctionnalité biologique de l'aminopeptidase de poulet produite par E. coli. Le composé a également été utilisé pour caractériser l'IRAP native (leucine aminopeptidase placentaire). Leu-pNA, substrat chromogène est documenté pour une utilisation avec des échantillons purs ainsi que des extraits de cellules in vitro. Leu-pNA, substrat chromogène est un substrat de CD13.


Leu-pNA, Chromogenic Substrate (CAS 4178-93-2) Références

  1. Aminopeptidase PC de l'hépatopancréas du crabe du Kamtchatka Paralithodes camtshatica.  |  Rudenskaya, GN., et al. 2000. Biochemistry (Mosc). 65: 164-70. PMID: 10713541
  2. Purification et quelques propriétés d'une aminopeptidase provenant des graines de Cannabis sativa.  |  Arima, K., et al. 2000. Biosci Biotechnol Biochem. 64: 1055-7. PMID: 10879480
  3. Purification par immunoaffinité et caractérisation de la leucine aminopeptidase/oxytocinase native du placenta humain.  |  Nakanishi, Y., et al. 2000. Placenta. 21: 628-34. PMID: 10985965
  4. Purification et caractérisation d'une aminopeptidase de la basidiomycète comestible Grifola frondosa.  |  Nishiwaki, T. and Hayashi, K. 2001. Biosci Biotechnol Biochem. 65: 424-7. PMID: 11302180
  5. Une aminopeptidase sécrétée de Pseudomonas aeruginosa. Identification, structure primaire et relation avec d'autres aminopeptidases.  |  Cahan, R., et al. 2001. J Biol Chem. 276: 43645-52. PMID: 11533066
  6. La thiolation du polycarbophile renforce son inhibition de l'aminopeptidase N liée à la membrane de la bordure en brosse de l'intestin.  |  Bernkop-Schnürch, A., et al. 2001. J Pharm Sci. 90: 1907-14. PMID: 11745748
  7. Développement de systèmes d'administration de médicaments par voie buccale basés sur un polymère thiolé.  |  Langoth, N., et al. 2003. Int J Pharm. 252: 141-8. PMID: 12550789
  8. Caractérisation d'un nouvel antigène costimulant des thymocytes de rat par l'anticorps monoclonal 1.3.  |  Bristol, LA., et al. 1992. J Immunol. 148: 332-8. PMID: 1345919
  9. Modulation des ions métalliques de la cystinyl aminopeptidase.  |  Laeremans, H., et al. 2005. Biochem J. 390: 351-7. PMID: 15885030
  10. [Activité des aminopeptidases dans les populations de cellules mononucléaires du sang humain].  |  Kunz, D., et al. 1990. Allerg Immunol (Leipz). 36: 233-43. PMID: 1982982
  11. [Analyse de l'expression et de la fonction biologique de l'aminopeptidase N de poulet].  |  Yin, X., et al. 2010. Sheng Wu Gong Cheng Xue Bao. 26: 470-5. PMID: 20575434
  12. Purification et caractérisation d'une nouvelle enzyme fibrinolytique à partir du surnageant de culture de Pleurotus ostreatus.  |  Liu, XL., et al. 2014. J Microbiol Biotechnol. 24: 245-53. PMID: 24248089
  13. Une lysine aminopeptidase thermostable de Pseudomonas aeruginosa: isolation, purification, caractérisation et analyse de séquence.  |  Wu, YT., et al. 2014. J Basic Microbiol. 54: 1110-9. PMID: 24442752
  14. Séparation du transport et de l'hydrolyse des peptides dans l'absorption de la triméthionine par Saccharomyces cerevisiae.  |  Parker, DD., et al. 1980. J Bacteriol. 143: 1066-9. PMID: 7009548
  15. [Synthèse de trois et tétrapeptides catalysée par des suspensions de subtilisine dans des solvants organiques].  |  Getun, IV., et al. 1998. Bioorg Khim. 24: 306-12. PMID: 9612574

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Leu-pNA, Chromogenic Substrate, 100 mg

sc-201164
100 mg
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