Date published: 2025-9-10

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Anticorps Legumin (1H9): sc-52053

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Fiches techniques
  • L'anticorps Legumin 1H9 est un monoclonal IgG1 de souris fourni en 100 µg/ml
  • élevé contre la légumine purifiée à partir de graines de plantes
  • recommandé pour la détection des Legumin d'origine Faba bona, Pisum sativum, Lens culinaris, Vicia cracca et Melilotus albus par ELISA
  • Nous testons actuellement encore nos anticorps secondaires pour trouver la meilleure protéine de liaison pour cet anticorps primaire Legumin (1H9). Veuillez nous contacter si vous avez des questions concernant les réactifs de détection secondaire appropriés.

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    L'anticorps Legumin (1H9) est un anticorps monoclonal IgG1 de souris qui détecte par ELISA la protéine Legumin de Faba bona, Pisum sativum, Lens culinaris, Vicia cracca et Melilotus albus. La légumine est l'une des principales protéines de stockage situées dans les vacuoles des graines de pois, et c'est un ingrédient caractéristique des graines de plantes légumineuses et non légumineuses. La légumine est une substance albumineuse qui ressemble à la caséine et sert de source d'acides aminés contenant du soufre dans les repas de graines. Un certain nombre de gènes paralogues codent pour la légumine ; les polypeptides sont clivés post-traductionnellement et peuvent former des hexamères mixtes. La régulation de la légumine est sous le contrôle du développement et est influencée par l'évolution de l'environnement. Les molécules de la légumine sont capables de se regrouper et de former des nanoparticules et peuvent se réticuler chimiquement avec le glutaraldéhyde. La légumine est un puissant inducteur d'un phénomène cytostatique qui favorise l'augmentation de la condensation de la chromatine.

    Pour la Recherche Uniquement. Non destiné à un usage diagnostique ou thérapeutique.

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    Anticorps Legumin (1H9) Références:

    1. Facteurs agronomiques influençant le rapport légumineuses/viciline dans les graines de pois (Pisum sativum L.).  |  Mertens, C., et al. 2012. J Sci Food Agric. 92: 1591-6. PMID: 22162104
    2. Modifications de la structure oligomérique de la légumine du pois (Pisum sativum L.) après succinylation.  |  Schwenke, KD., et al. 1990. Eur J Biochem. 194: 621-7. PMID: 2269287
    3. L'initiation de la synthèse des légumineuses dans les embryons immatures de Pisum sativum L. cultivés in vivo et in vitro.  |  Domoney, C., et al. 1980. Planta. 149: 454-60. PMID: 24306472
    4. Deux clones d'ADNc codant pour la protéine légumine de Pisum sativum L. contiennent des séquences répétées.  |  Lycett, GW., et al. 1984. Plant Mol Biol. 3: 91-6. PMID: 24310304
    5. Deux gènes codant pour les polypeptides « mineurs » des légumineuses dans le pois (Pisum sativum L.). Caractérisation et séquence complète du gène LegJ.  |  Gatehouse, JA., et al. 1988. Biochem J. 250: 15-24. PMID: 3355508
    6. Isolement et caractérisation d'une légumine mineure et de ses polypeptides constitutifs à partir de Pisum sativum (pois).  |  March, JF., et al. 1988. Biochem J. 250: 911-5. PMID: 3390145
    7. Comparaison des propriétés structurales et émulsifiantes de l'isolat de protéines de pois (Pisum sativum L.) traité aux ultrasons et des fractions de légumine et de viciline.  |  Sha, L. and Xiong, YL. 2022. Food Res Int. 156: 111179. PMID: 35651040
    8. Propriétés structurelles des protéines de pois (Pisum sativum) pour des matrices alimentaires durables.  |  Grossmann, L. 2024. Crit Rev Food Sci Nutr. 64: 8346-8366. PMID: 37074167
    9. Dévoilement du potentiel distinct des fractions de pois (Pisum sativum L.) (légumine, viciline et albumine) par caractérisation structurelle et fonctionnelle.  |  Tahir, AB., et al. 2024. Food Res Int. 198: 115332. PMID: 39643340
    10. Propriétés de focalisation isoélectrique et teneur en glucides de la légumine du pois (Pisum sativum).  |  Gatehouse, JA., et al. 1980. Biochem J. 185: 497-503. PMID: 7396828

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    Anticorps Legumin (1H9)

    sc-52053
    100 µg/ml
    $316.00