L-Arginine 7-amido-4- methylcoumarin dihydrochloride (CAS 113712-08-6)

Le dihydrochlorure de L-arginine 7-amido-4-méthylcoumarine, un composé largement utilisé dans la recherche scientifique, sert de substrat fluorogène exceptionnel pour la cathepsine H, permettant une quantification précise de son activité. Ce substrat chimique s'avère également précieux pour l'aminopeptidase B, le CD13 (pepN), le pepC et la trypsine, en produisant une solution fluorescente bleue lors du clivage. Le dihydrochlorure de L-arginine 7-amido-4-méthylcoumarine, également appelé L-Arg-AMC-Cl, est un composé synthétique dérivé de la L-arginine, un acide aminé naturel, et de la 4-méthylcoumarine, un dérivé de la coumarine. Dans la recherche scientifique, le L-Arg-AMC-Cl trouve diverses applications, notamment dans l'étude des interactions protéine-protéine, de la cinétique des enzymes et de la liaison des récepteurs. Il sert de sonde fluorescente facilitant les recherches sur la structure et la fonction des protéines, des acides nucléiques et d'autres biomolécules. En outre, L-Arg-AMC-Cl sert de marqueur fluorescent pour l'imagerie et le suivi des cellules. Le mécanisme d'action du L-Arg-AMC-Cl repose sur sa capacité à interagir avec les protéines et d'autres biomolécules. Le composé possède un groupement L-arginine capable de se lier aux résidus d'acides aminés sur les protéines, ainsi qu'un groupement 4-méthylcoumarine qui peut se lier aux acides nucléiques. En se liant aux protéines et aux biomolécules, la fluorescence du L-Arg-AMC-Cl subit des modifications qui peuvent être détectées par spectroscopie de fluorescence. Bien que les effets biochimiques et physiologiques du L-Arg-AMC-Cl restent difficiles à comprendre, des études ont démontré ses interactions avec les protéines, les biomolécules et les récepteurs. Ces interactions peuvent avoir un impact sur leur structure, leur fonction et potentiellement induire des altérations dans les voies de signalisation cellulaires.