Anticorps KGA (IJ-2): sc-100533

L'anticorps KGA (IJ-2) est un anticorps monoclonal IgG2a de chaîne légère kappa de souris qui détecte la protéine KGA d'origine humaine par western blotting (WB), immunoprécipitation (IP), immunofluorescence (IF) et enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). L'anticorps anti-KGA (IJ-2) est disponible sous forme non conjuguée. La protéine KGA joue un rôle crucial dans le métabolisme cellulaire, en particulier dans le catabolisme de la glutamine, qui est essentiel pour divers processus physiologiques, notamment le transport de l'azote et la production d'énergie. Située principalement dans les mitochondries, la protéine KGA est essentielle à la conversion de la glutamine en glutamate, un neurotransmetteur clé, et participe à la régulation de l'équilibre acido-basique dans les reins, en particulier en cas d'acidose métabolique. L'expression de la protéine KGA augmente en réponse à des conditions de pH faible, ce qui souligne son importance dans le maintien de l'homéostasie métabolique. Le gène KGA humain, localisé sur le chromosome 2, produit trois isoformes - KGA, GAC et GAM - par épissage alternatif, l'isoforme KGA étant principalement exprimée dans le cerveau et les reins, tandis que l'isoforme GAC se trouve principalement dans le muscle cardiaque et le pancréas. Il est essentiel de comprendre la fonction et la régulation de la protéine KGA pour élucider son rôle dans les troubles métaboliques et les cibles thérapeutiques potentielles.

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Anticorps KGA (IJ-2) Références:

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2. Base structurelle du mécanisme d'inhibition allostérique de la glutaminase humaine de type rénal (KGA) et sa régulation par la signalisation Raf-Mek-Erk dans le métabolisme des cellules cancéreuses.  |  Thangavelu, K., et al. 2012. Proc Natl Acad Sci U S A. 109: 7705-10. PMID: 22538822
3. Base structurelle du mécanisme d'inhibition du site actif de la glutaminase humaine de type rénal (KGA).  |  Thangavelu, K., et al. 2014. Sci Rep. 4: 3827. PMID: 24451979
4. Physapubescin, un withanolide naturel en tant qu'inhibiteur de la glutaminase de type rénal (KGA).  |  Cheng, L., et al. 2017. Bioorg Med Chem Lett. 27: 1243-1246. PMID: 28174105
5. Conception et synthèse de nouveaux composés d'acide tellurodibenzoïque en tant qu'inhibiteurs de la glutaminase de type rénal (KGA).  |  Hou, W., et al. 2019. Bioorg Med Chem Lett. 29: 1673-1676. PMID: 31076348
6. La régulation des isoformes KGA et GAC de GLS1 facilite le métabolisme mitochondrial et la prolifération cellulaire dans les cellules infectées par le virus d'Epstein-Barr.  |  Krishna, G., et al. 2020. Viruses. 12: PMID: 32727118