Les c-Jun NH2-terminal kinases (JNK) sont des membres éloignés de la famille des MAP kinases. JNK1 est activée par une double phosphorylation au niveau d'un motif Thr-Pro-Tyr en réponse à la lumière ultraviolette (UV), et elle a pour fonction de phosphoryler c-Jun au niveau des sites de régulation de la sérine amino-terminale, Ser 63 et Ser 73, ce qui entraîne une activation transcriptionnelle. Deux autres membres de la famille JNK ont été identifiés : JNK2 et JNK3. La protéine 1 interagissant avec JNK (JIP-1) a été identifiée comme un inhibiteur cytoplasmique de JNK qui retient JNK dans le cytoplasme, inhibant ainsi l'expression génique régulée par JNK. Des évidences suggèrent que JNK1 et JNK2 se lient à JIP-1 avec plus d'affinité qu'à ATF-2 et c-Jun, qui sont des cibles de la voie de signalisation JNK. JIP-1 contient un domaine amino-terminal de liaison à la JNK et un domaine SH3 carboxy-terminal. L'ATF-2 et le c-Jun contiennent également le domaine de liaison JNK et on pense qu'ils entrent en compétition avec JIP-1 pour la liaison JNK. De multiples variantes d'épissage de JIP-1, dont JIP-1b, JIP-1c (également appelé islet-brain 1 ou IB-1), JIP-2a, JIP-2b et JIP-3, ont été identifiées dans le cerveau.
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Nom du produit | Ref. Catalogue | COND. | Prix HT | QTÉ | Favoris | |
Anticorps JIP-1 (50) | sc-135957 | 50 µg/0.5 ml | $316.00 |