Anticorps Integrin α3b/ITGA3B (PB36): sc-59968

L'anticorps anti-intégrine αIIIb/VIb (PB36) est un anticorps monoclonal IgG1 de souris qui détecte l'intégrine αIIIb/VIb dans des échantillons de souris, de rats et d'humains par des applications de western blotting (WB) et d'immunofluorescence (IF). L'anticorps anti-intégrine αIIIb/VIb (PB36) est disponible sous forme non conjuguée. Les intégrines, qui sont des hétérodimères formés par des sous-unités transmembranaires α et β associées de façon non covalente, jouent un rôle crucial dans l'adhésion cellulaire et la signalisation. La chaîne de l'intégrine α3, également appelée antigène d'activation très tardive 3 (VLA-3), subit d'importantes modifications post-traductionnelles, notamment un clivage dans le domaine extracellulaire, ce qui donne lieu à des chaînes légères et lourdes liées par des disulfures. Cette modification est essentielle car l'intégrine α3 interagit efficacement avec diverses protéines de la matrice extracellulaire, facilitant ainsi des processus biologiques critiques tels que la migration, la différenciation et la survie des cellules. La liaison de l'intégrine αIIIb/VIb à des ligands tels que la fibronectine et le collagène souligne son importance dans le maintien de l'intégrité des tissus et la médiation des réponses cellulaires à l'environnement extracellulaire. L'anticorps anti-intégrine αIIIb/VIb (PB36) permet aux chercheurs d'obtenir des informations précieuses sur la dynamique fonctionnelle des intégrines dans divers contextes physiologiques et pathologiques.

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Anticorps Integrin α3b/ITGA3B (PB36) Références:

1. La liaison du ligand favorise l'oligomérisation de l'intégrine alpha IIb beta 3 en fonction de l'entropie.  |  Hantgan, RR., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 3417-26. PMID: 12426312
2. Les signaux calciques dépendants de l'intégrine alpha IIb beta 3 régulent les interactions entre les plaquettes et le fibrinogène sous flux. Implication de la phospholipase C gamma 2.  |  Goncalves, I., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 34812-22. PMID: 12832405
3. SHIP1 et Lyn Kinase régulent négativement la signalisation de l'intégrine alpha IIb beta 3 dans les plaquettes.  |  Maxwell, MJ., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 32196-204. PMID: 15166241
4. Disabled-2 est un régulateur négatif de l'adhésion au fibrinogène et de la signalisation cellulaire médiées par l'intégrine alpha(IIb)beta(3).  |  Huang, CL., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 42279-89. PMID: 15280374
5. Intégrines: polyvalence, modulation et signalisation dans l'adhésion cellulaire.  |  Hynes, RO. 1992. Cell. 69: 11-25. PMID: 1555235
6. Intégrines et voies de transduction du signal: le chemin parcouru.  |  Clark, EA. and Brugge, JS. 1995. Science. 268: 233-9. PMID: 7716514
7. Rôles synergiques de l'occupation des récepteurs et de l'agrégation dans la fonction transmembranaire des intégrines.  |  Miyamoto, S., et al. 1995. Science. 267: 883-5. PMID: 7846531
8. Intégrines épithéliales.  |  Sheppard, D. 1996. Bioessays. 18: 655-60. PMID: 8760339
9. Coopération entre les facteurs solubles et l'ancrage cellulaire médié par les intégrines dans le contrôle de la croissance et de la différenciation cellulaires.  |  Juliano, R. 1996. Bioessays. 18: 911-7. PMID: 8939069