Anticorps Integrin α3b/ITGA3B (54B3): sc-59967

L'anticorps anti-intégrine αIIIb (54B3) est un anticorps monoclonal IgG1 de souris qui détecte la protéine Integrin αIIIb d'origine murine, rat et humaine par western blotting (WB) et immunofluorescence (IF). L'anticorps anti-intégrine αIIIb (54B3) est disponible sous forme non conjuguée. Les intégrines sont cruciales pour divers processus cellulaires, fonctionnant comme des récepteurs transmembranaires qui médient l'adhésion cellulaire à la matrice extracellulaire et facilitent la communication entre les cellules. La protéine αIIIb de l'intégrine, également connue sous le nom d'antigène d'activation très tardive 3 (VLA-3), joue un rôle important dans la signalisation et l'adhésion cellulaires, qui sont vitales pour des processus tels que la cicatrisation des plaies, la réponse immunitaire et le développement des tissus. La protéine αIIIb de l'intégrine est principalement située à la surface des cellules, où la formation d'hétérodimères avec les sous-unités β permet l'interaction avec des ligands tels que le fibrinogène et les composants de la matrice extracellulaire, notamment la fibronectine et le collagène. La localisation correcte de la protéine Integrin αIIIb est essentielle pour la fonction, permettant une médiation efficace des interactions cellule-matrice et la transduction des signaux qui influencent le comportement cellulaire. L'anticorps Integrin αIIIb (54B3) aide les chercheurs à mieux comprendre les mécanismes de l'adhésion et de la migration cellulaires, qui sont essentiels à la compréhension de divers processus physiologiques et pathologiques.

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Anticorps Integrin α3b/ITGA3B (54B3) Références:

1. La liaison du ligand favorise l'oligomérisation de l'intégrine alpha IIb beta 3 en fonction de l'entropie.  |  Hantgan, RR., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 3417-26. PMID: 12426312
2. Les signaux calciques dépendants de l'intégrine alpha IIb beta 3 régulent les interactions entre les plaquettes et le fibrinogène sous flux. Implication de la phospholipase C gamma 2.  |  Goncalves, I., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 34812-22. PMID: 12832405
3. SHIP1 et Lyn Kinase régulent négativement la signalisation de l'intégrine alpha IIb beta 3 dans les plaquettes.  |  Maxwell, MJ., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 32196-204. PMID: 15166241
4. Disabled-2 est un régulateur négatif de l'adhésion au fibrinogène et de la signalisation cellulaire médiées par l'intégrine alpha(IIb)beta(3).  |  Huang, CL., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 42279-89. PMID: 15280374
5. Intégrines: polyvalence, modulation et signalisation dans l'adhésion cellulaire.  |  Hynes, RO. 1992. Cell. 69: 11-25. PMID: 1555235
6. Intégrines et voies de transduction du signal: le chemin parcouru.  |  Clark, EA. and Brugge, JS. 1995. Science. 268: 233-9. PMID: 7716514
7. Rôles synergiques de l'occupation des récepteurs et de l'agrégation dans la fonction transmembranaire des intégrines.  |  Miyamoto, S., et al. 1995. Science. 267: 883-5. PMID: 7846531
8. Intégrines épithéliales.  |  Sheppard, D. 1996. Bioessays. 18: 655-60. PMID: 8760339
9. Coopération entre les facteurs solubles et l'ancrage cellulaire médié par les intégrines dans le contrôle de la croissance et de la différenciation cellulaires.  |  Juliano, R. 1996. Bioessays. 18: 911-7. PMID: 8939069