Anticorps Integrin α3a/ITGA3A (29A3): sc-59966

L'anticorps anti-intégrine αIIIa (29A3) est un anticorps monoclonal IgG1 de souris qui détecte la protéine Integrin alpha IIIa de souris, de rat et d'homme par western blotting (WB) et immunofluorescence (IF). L'anticorps anti-intégrine alpha IIIa (29A3) est disponible sous forme non conjuguée. La protéine Integrin alpha IIIa, également connue sous le nom de CD49c, joue un rôle crucial dans l'adhésion cellulaire et la signalisation, en fonctionnant comme un récepteur médiateur des interactions entre les cellules et la matrice extracellulaire. L'anticorps Integrin alpha IIIa (29A3) reconnaît une protéine principalement située à la surface des cellules, où l'intégrine alpha IIIa forme des hétérodimères avec les sous-unités β pour créer des récepteurs d'intégrine qui se lient à divers ligands, y compris la fibronectine et le collagène. La capacité de l'intégrine alpha IIIa à interagir avec ces composants de la matrice extracellulaire est vitale pour des processus tels que la migration cellulaire, la réparation des tissus et les réponses immunitaires. L'anticorps anti-intégrine alpha IIIa (29A3) aide les chercheurs à étudier les voies de signalisation essentielles à la régulation des fonctions cellulaires telles que la croissance et la différenciation, ce qui fait de l'intégrine alpha IIIa un acteur clé dans le maintien de l'homéostasie tissulaire et la réponse aux lésions. L'anticorps monoclonal Integrin alpha IIIa (29A3) est un outil précieux pour les chercheurs qui étudient ces processus biologiques critiques et les mécanismes sous-jacents des maladies liées à l'adhésion et à la migration cellulaires.

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Anticorps Integrin α3a/ITGA3A (29A3) Références:

1. La liaison du ligand favorise l'oligomérisation de l'intégrine alpha IIb beta 3 en fonction de l'entropie.  |  Hantgan, RR., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 3417-26. PMID: 12426312
2. Les signaux calciques dépendants de l'intégrine alpha IIb beta 3 régulent les interactions entre les plaquettes et le fibrinogène sous flux. Implication de la phospholipase C gamma 2.  |  Goncalves, I., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 34812-22. PMID: 12832405
3. SHIP1 et Lyn Kinase régulent négativement la signalisation de l'intégrine alpha IIb beta 3 dans les plaquettes.  |  Maxwell, MJ., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 32196-204. PMID: 15166241
4. Disabled-2 est un régulateur négatif de l'adhésion au fibrinogène et de la signalisation cellulaire médiées par l'intégrine alpha(IIb)beta(3).  |  Huang, CL., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 42279-89. PMID: 15280374
5. Intégrines: polyvalence, modulation et signalisation dans l'adhésion cellulaire.  |  Hynes, RO. 1992. Cell. 69: 11-25. PMID: 1555235
6. Intégrines et voies de transduction du signal: le chemin parcouru.  |  Clark, EA. and Brugge, JS. 1995. Science. 268: 233-9. PMID: 7716514
7. Rôles synergiques de l'occupation des récepteurs et de l'agrégation dans la fonction transmembranaire des intégrines.  |  Miyamoto, S., et al. 1995. Science. 267: 883-5. PMID: 7846531
8. Intégrines épithéliales.  |  Sheppard, D. 1996. Bioessays. 18: 655-60. PMID: 8760339
9. Coopération entre les facteurs solubles et l'ancrage cellulaire médié par les intégrines dans le contrôle de la croissance et de la différenciation cellulaires.  |  Juliano, R. 1996. Bioessays. 18: 911-7. PMID: 8939069