Anticorps Integrin α5/ITGA5/CD49e (B-4): sc-166681

Les intégrines sont des hétérodimères composés de sous-unités α et β transmembranaires associées de manière non covalente. Les 16 sous-unités α et les 8 sous-unités β s'hétérodimérisent pour produire plus de 20 récepteurs différents. La plupart des récepteurs des intégrines se lient à des ligands qui sont des composants de la matrice extracellulaire, notamment la fibronectine, le collagène et la vitronectine. Certaines intégrines peuvent également se lier à des ligands solubles tels que le fibrinogène, ou à des contre-récepteurs sur des cellules adjacentes telles que les molécules d'adhésion intracellulaire (ICAM), ce qui entraîne l'agrégation des cellules. Les ligands servent à réticuler ou à regrouper les intégrines en se liant aux récepteurs d'intégrine adjacents ; le regroupement des récepteurs et l'occupation des ligands sont tous deux nécessaires à l'activation des réponses médiées par les intégrines. Outre leur rôle dans l'adhésion cellulaire et l'organisation du cytosquelette, les intégrines fonctionnent comme des récepteurs de signalisation. Les signaux transduits par les intégrines jouent un rôle dans de nombreux processus biologiques, notamment la croissance, la différenciation, la migration et l'apoptose des cellules.

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Anticorps Integrin α5/ITGA5/CD49e (B-4) Références:

1. Liaison de la fibronectine soluble à l'intégrine alpha5 beta1 - lien avec la redistribution de l'adhésion focale et la forme contractile.  |  Huveneers, S., et al. 2008. J Cell Sci. 121: 2452-62. PMID: 18611961
2. Le profilage de l'expression des intégrines identifie les intégrines alpha5 et beta1 comme des facteurs pronostiques dans le cancer du poumon non à petites cellules à un stade précoce.  |  Dingemans, AM., et al. 2010. Mol Cancer. 9: 152. PMID: 20565758
3. Activation du fragment de fibronectine de l'ERK augmentant l'expression des sous-unités de l'intégrine α₅ et β₁ dans les cellules du noyau pulpeux dégénéré.  |  Xia, M. and Zhu, Y. 2011. J Orthop Res. 29: 556-61. PMID: 21337395
4. La N-glycosylation de l'intégrine α5 agit comme un commutateur pour la formation de complexes médiée par l'EGFR de l'intégrine α5β1 à l'intégrine α6β4.  |  Hang, Q., et al. 2016. Sci Rep. 6: 33507. PMID: 27641064
5. Un régulateur clé de l'adhésion cellulaire: Identification et caractérisation de sites de N-Glycosylation importants sur l'intégrine α5 pour la migration cellulaire.  |  Hang, Q., et al. 2017. Mol Cell Biol. 37: PMID: 28167607
6. Les complexes formés avec l'intégrine-α5 et le canal potassique KCNB1 de type sauvage ou les variantes de sensibilité à l'épilepsie modulent la plasticité cellulaire via la signalisation Ras et Akt.  |  Yu, W., et al. 2019. FASEB J. 33: 14680-14689. PMID: 31682765
7. La couche mince de polymère favorise la formation de sphéroïdes tumoraux par le biais de la signalisation JAK2-STAT3 déclenchée par la fibronectine-intégrine α5 et soutenue par le complexe LMO2-LDB1.  |  Seo, S., et al. 2022. Biomedicines. 10: PMID: 36359204
8. Expression de la sous-unité alpha5 de l'intégrine et son adhésion cellulaire médiée dans le carcinome hépatocellulaire.  |  Yao, M., et al. 1997. J Cancer Res Clin Oncol. 123: 435-40. PMID: 9292706
9. L'intégrine alpha5 est exprimée sur les cellules de la granulosa lutéinisante humaine pendant la formation du corps jaune, et son expression est renforcée par la gonadotrophine chorionique humaine in vitro.  |  Honda, T., et al. 1997. Mol Hum Reprod. 3: 979-84. PMID: 9433924
10. Diaphonie entre les voies de signalisation du récepteur de l'insuline et de l'intégrine alpha5 beta1.  |  Guilherme, A., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 22899-903. PMID: 9722509

L'anticorps Integrin α5/ITGA5/CD49e préféré est l'Anticorps Integrin α5/ITGA5/CD49e (P1D6): sc-13547.