Anticorps IL-2Rβ (G-1): sc-393092

Le récepteur de l'IL-2 est un complexe multicomposant constitué de trois sous-unités, α, β et γ, dont chacune est nécessaire à la liaison à haute affinité de l'IL-2. La chaîne a sert principalement à lier l'IL-2, tandis que les chaînes β et γ contribuent à la liaison de l'IL-2 et sont essentielles à l'activation des voies de signalisation induites par l'IL-2 et conduisant à la croissance des cellules T. L'IL-4R et l'IL-7R ont été initialement décrits comme des récepteurs de cytokines à chaîne unique et à haute affinité se liant au ligand. Cependant, il est maintenant bien établi que la chaîne γ de l'IL-2R fonctionne comme une deuxième sous-unité des récepteurs à haute affinité de l'IL-4R et de l'IL-7R. Par conséquent, les sous-unités initialement décrites de ces derniers récepteurs sont désormais appelées respectivement IL-4Rα et IL-7Rα, tandis que la sous-unité commune est appelée γc. Bien que la chaîne γ commune renforce la liaison du ligand dans ces trois récepteurs de cytokines, elle n'a pas la capacité de se lier à elle seule à ces ligands. Il existe des évidences que la chaîne gc est également une sous-unité de l'IL-13R.

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Anticorps IL-2Rβ (G-1) Références:

1. Identification de trois acides aminés adjacents de la chaîne bêta du récepteur de l'interleukine-2 qui contrôlent l'affinité et la spécificité de l'interaction avec l'interleukine-2.  |  Imler, JL., et al. 1992. EMBO J. 11: 2047-53. PMID: 1600937
2. Analyse cytométrique de l'expression de la chaîne bêta du récepteur de l'interleukine-2 (p70-75) sur diverses cellules leucémiques.  |  Hoshino, S., et al. 1990. Blood. 76: 767-74. PMID: 2383656
3. La chaîne bêta du récepteur humain de l'interleukine 2 (p70). Identification directe, purification partielle et profils d'expression sur les cellules mononucléaires du sang périphérique.  |  Sharon, M., et al. 1988. J Exp Med. 167: 1265-70. PMID: 2832509
4. TransCon IL-2 β/γ: un nouveau promédicament à action prolongée avec libération soutenue d'une variante IL-2Rβ/γ-sélective de l'IL-2 avec une pharmacocinétique améliorée et une activation puissante des cellules immunitaires cytotoxiques pour le traitement du cancer.  |  Rosen, DB., et al. 2022. J Immunother Cancer. 10: PMID: 35817480
5. Un récepteur chimérique IL-7Rα/IL-2Rβ favorise la différenciation des progéniteurs de cellules T en cellules B et en cellules lymphoïdes innées de type 2.  |  Shimba, A., et al. 2024. J Immunol. 213: 952-964. PMID: 39140896
6. Association SH2-dépendante de la sous-unité régulatrice 85-kDa de la phosphatidylinositol 3'-kinase avec la chaîne bêta du récepteur de l'interleukine-2.  |  Truitt, KE., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 5937-43. PMID: 7509794
7. Le domaine cytoplasmique de la chaîne bêta du récepteur de l'interleukine 2 contient des éléments de transduction du signal à la fois uniques et fonctionnellement redondants.  |  Goldsmith, MA., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 14698-704. PMID: 8182077
8. Le domaine cytoplasmique riche en sérine de la chaîne bêta du récepteur de l'interleukine-2 est essentiel pour l'activation de la tyrosine protéine kinase et de la phosphatidylinositol-3-kinase dépendant de l'interleukine-2.  |  Merida, I., et al. 1993. J Biol Chem. 268: 6765-70. PMID: 8384218
9. L'entérotoxine staphylococcique B augmente l'expression de la chaîne bêta du récepteur de l'interleukine 2 sur les cellules B de l'amygdale.  |  Franz, A., et al. 1993. Eur J Immunol. 23: 2696-9. PMID: 8405068
10. Délimitation des régions de la chaîne bêta du récepteur de l'interleukine-2 (IL-2) importantes pour l'association de Jak1 et Jak3. Recrutement fonctionnel indépendant de Jak1 de Jak3 à Il-2Rbeta.  |  Zhu, MH., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 10719-25. PMID: 9553136

L'anticorps IL-2Rβ préféré est l'Anticorps IL-2Rβ (C-2): sc-166427.