L'immunoglobuline M (IgM) est la plus grande molécule d'anticorps circulant chez l'homme. C'est la première immunoglobuline exprimée par les cellules B matures. Elle apparaît normalement au début d'une infection et ne réapparaît pas après une nouvelle exposition. Les immunoglobulines sont constituées de deux chaînes lourdes (chaînes µ) et de deux chaînes légères (chaînes κ ou λ), qui comprennent les fragments Fab (liaison à l'antigène) et Fc (constante). L'IgM se présente normalement sous la forme d'un pentamère, mais parfois sous la forme d'un hexamère. L'IgM se trouve principalement dans le sérum, mais elle joue également un rôle important en tant qu'immunoglobuline sécrétoire. Les fragments Fab monovalents possèdent deux sites de liaison à l'antigène et peuvent donc être utilisés pour couvrir stériquement la surface des immunoglobulines en vue d'un double marquage des anticorps primaires de la même espèce hôte, ou pour bloquer les immunoglobulines endogènes à la surface des cellules ou dans les coupes de tissus. Après s'être liés à l'anticorps primaire, la plupart des anticorps secondaires auront encore un site de liaison ouvert, qui peut capturer le deuxième anticorps primaire de la même espèce. Par conséquent, le marquage des deux antigènes se chevauche.
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Anticorps IgM Fab fragment (MA2) Références:
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