Les anticorps IgA1 (immunoglobuline A1) constituent la première ligne de défense contre les pathogènes microbiens. Les protéases IgA1 sont caractérisées par une molécule précurseur polyprotéique comportant quatre domaines distincts : un peptide signal N-terminal, un domaine protéasique mature dirigé vers la surface, une région variable et une région C-terminale intégrée à la membrane qui forme une barre bêta dans la membrane externe, à travers laquelle la protéine mature est exportée. Les régions de séquence relativement constante au-delà des régions variables des immunoglobulines sont appelées régions constantes (régions C) et sont présentes à la fois dans les chaînes lourdes et légères. À quelques exceptions près, les sites d'attachement des glucides à l'immunoglobuline sont situés dans les régions C. Ces régions servent également à maintenir les régions variables. Ces régions servent également à maintenir les régions variables ensemble grâce à la liaison disulfure qui les unit, à faciliter l'interaction avec l'antigène et à augmenter la rotation maximale des bras.
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Anticorps IgA1 (3C10) Références:
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