human erythrocyte lysate: sc-363759

Le lysat érythrocytaire humain, généralement dérivé des globules rouges (érythrocytes), est une substance cruciale largement utilisée dans la recherche biochimique et physiologique. Les érythrocytes, connus pour leur rôle dans le transport de l'oxygène par l'hémoglobine, sont généralement prélevés par ponction veineuse. Les cellules sont ensuite lysées, un processus qui consiste à rompre les membranes cellulaires pour libérer leur contenu interne. Ce lysat est riche en hémoglobine et autres molécules intracellulaires qui sont essentielles pour étudier les propriétés et les fonctions des globules rouges. Les chercheurs utilisent le lysat d'érythrocytes humains pour étudier la biochimie de l'hémoglobine, notamment sa capacité à transporter l'oxygène et son comportement dans diverses conditions physiologiques. En outre, le lysat permet d'examiner les voies métaboliques des érythrocytes, telles que la glycolyse et la voie des pentoses phosphates, qui sont vitales pour l'énergie et l'intégrité des cellules. Cet extrait permet également de mieux comprendre les réponses au stress oxydatif des globules rouges, notamment la façon dont ils gèrent les espèces réactives de l'oxygène et se protègent des dommages, ce qui est essentiel pour comprendre le vieillissement et la résilience des cellules. Grâce à ces applications, le lysat érythrocytaire humain constitue un outil précieux pour faire progresser nos connaissances du métabolisme cellulaire, de la physiologie et de la dynamique des processus liés au sang.

human erythrocyte lysate Références:

1. Interaction de Bartonella bacilliformis avec les protéines membranaires des érythrocytes humains.  |  Buckles, EL. and McGinnis Hill, E. 2000. Microb Pathog. 29: 165-74. PMID: 10968948
2. Détection par chromatographie liquide haute performance/fluorescence du S-méthylglutathion formé par la glutathion-S-transférase T1 in vitro.  |  Müller, M., et al. 2001. Arch Toxicol. 74: 760-7. PMID: 11305778
3. Inhibition des phosphoribosyltransférases érythrocytaires (APRT et HPRT) par le Pb2+: un mécanisme potentiel de toxicité du plomb.  |  Baranowska-Bosiacka, I., et al. 2009. Toxicology. 259: 77-83. PMID: 19428946
4. Absence de protéine arginase érythrocytaire chez des patients japonais atteints d'hyperargininémie.  |  Hayakawa, C., et al. 1991. Eur J Pediatr. 150: 800-3. PMID: 1959545
5. Effet des médicaments thiols sur la chimiluminescence du luminol induite par l'hydroperoxyde de tert-butyle dans les érythrocytes humains, le lysat érythrocytaire et les membranes érythrocytaires.  |  Sajewicz, W. 2010. Chem Biol Interact. 186: 144-51. PMID: 20430017
6. Coisolation de la glutathion peroxydase, de la catalase et de la superoxyde dismutase à partir d'érythrocytes humains.  |  Stepanik, TM. and Ewing, DD. 1990. J Biochem Biophys Methods. 20: 157-69. PMID: 2313035
7. Étude comparative de l'effet des médicaments thiols sur la chimiluminescence du luminol induite par l'hydroperoxyde de tert-butyle dans le lysat érythrocytaire humain et sur l'oxydation de l'hémoglobine.  |  Sajewicz, W., et al. 2015. Toxicol In Vitro. 29: 148-54. PMID: 25308193
8. Focalisation isoélectrique préparative en solution libre de l'uroporphyrinogène I synthase érythrocytaire humaine dans un gradient de pH ampholyte.  |  Veser, J. 1989. Anal Biochem. 182: 217-21. PMID: 2610337
9. Comparaison de la 6-mercaptopurine avec la 6-thioguanine pour l'analyse de l'activité de la thiopurine S-méthyltransférase dans les érythrocytes humains par LC-MS/MS.  |  Mei, S., et al. 2017. Biomed Chromatogr. 31: PMID: 28212467
10. Cinétique enzymatique concernant le métabolisme réversible du CS-0777, un modulateur du récepteur de la sphingosine 1-phosphate, via la phosphorylation et la déphosphorylation chez l'homme.  |  Inaba, SI., et al. 2018. Xenobiotica. 48: 258-268. PMID: 28287856
11. Métabolisme de la 9-(1,3-dihydroxy-2-propoxyméthyl)guanine, un nouveau composé anti-herpès virus, dans les cellules infectées par le virus de l'herpès simplex.  |  Cheng, YC., et al. 1983. J Biol Chem. 258: 12460-4. PMID: 6313660
12. Les propriétés physicochimiques de l'activité dérivée des érythrocytes qui améliore la croissance des colonies de moelle osseuse murine en culture agar.  |  Bertoncello, I. and Bradley, TR. 1977. Aust J Exp Biol Med Sci. 55: 281-92. PMID: 911280
13. Contribution relative de l'aldéhyde déshydrogénase érythrocytaire humaine à la détoxification systémique des oxazaphosphorines.  |  Dockham, PA., et al. 1997. Drug Metab Dispos. 25: 1436-41. PMID: 9394035