Anticorps γS-crystallin (E-9): sc-515095

L'anticorps γS-crystalline (E-9) est un anticorps monoclonal IgG1 de souris qui détecte la γS-crystalline dans des échantillons de souris, de rats et d'humains par le biais d'applications telles que le western blotting (WB), l'immunoprécipitation (IP), l'immunofluorescence (IF) et l'enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). La γS-crystalline, également connue sous le nom de bêta-crystalline S, est une protéine de 178 acides aminés caractérisée par sa forme monomérique et sa structure bêta unique à deux domaines, qui joue un rôle crucial dans le maintien de la transparence du cristallin et de l'indice de réfraction de l'œil. L'anticorps anti-γS-crystalline (E-9) appartient à la famille des gènes de la bêta/gamma-crystalline et est localisé sur le chromosome 3 humain. L'intégrité structurelle de la γS-crystalline est vitale, car toute altération peut conduire à l'agrégation et à l'opacité du cristallin, une caractéristique des cataractes congénitales. L'anticorps monoclonal de la γS-crystalline (E-9) est particulièrement précieux pour les chercheurs qui étudient les mécanismes moléculaires sous-jacents à la transparence du cristallin et à la formation de la cataracte, fournissant des indications sur des cibles thérapeutiques potentielles pour les troubles oculaires.

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Anticorps γS-crystallin (E-9) Références:

1. Gamma-cristallines du cristallin de l'œil humain.  |  Vendra, VP., et al. 2016. Biochim Biophys Acta. 1860: 333-43. PMID: 26116913
2. La désamidation de N76 dans la cristalline humaine γS favorise la formation de dimères.  |  Ray, NJ., et al. 2016. Biochim Biophys Acta. 1860: 315-24. PMID: 26318015
3. Les cations divalents et la divergence de la fonction des cristallines β et γ.  |  Roskamp, KW., et al. 2019. Biochemistry. 58: 4505-4518. PMID: 31647219
4. Le variant S39C lié à la cataracte augmente la sensibilité de la cristalline gamma au stress environnemental en détruisant les liaisons disulfure intermoléculaires.  |  Yang, X., et al. 2020. Biochem Biophys Res Commun. 526: 459-465. PMID: 32234236
5. La liaison entre la gamma-cristalline humaine et le cuivre aide à protéger contre l'agrégation causée par les dommages oxydatifs.  |  Roskamp, KW., et al. 2020. Biochemistry. 59: 2371-2385. PMID: 32510933
6. Le G18V, responsable de la cataracte, élimine l'antagonisation par l'ATP contre la déstabilisation de la cristalline humaine induite par l'entassement.  |  He, Y., et al. 2020. Biochem Biophys Res Commun. 530: 554-560. PMID: 32753316
7. La cristalline humaine γS résiste au dépliement malgré une modification chimique importante due à l'exposition aux rayonnements ionisants.  |  Norton-Baker, B., et al. 2022. J Phys Chem B. 126: 679-690. PMID: 35021623
8. Trouble acquis et asymétrie dans un modèle d'agrégation de la gamma-cristalline à permutation de domaine.  |  Sagar, V. and Wistow, G. 2022. J Mol Biol. 434: 167559. PMID: 35341744
9. Impact du peroxyde d'hydrogène sur la structure, la stabilité et les propriétés d'agrégation de la gamma-cristalline humaine.  |  Vendra, VPR. 2023. J Biosci. 48: PMID: 36856090
10. Le 18e acide aminé, la glycine, joue un rôle essentiel dans le maintien de la stabilité structurelle de la cristalline liée à la cataracte congénitale.  |  Zhu, S., et al. 2023. Int J Biol Macromol. 251: 126339. PMID: 37586630

L'anticorps γS-crystallin préféré est l'Anticorps γS-crystallin (A-3): sc-374265.