L'anticorps FucT-IV (MY-1) est un anticorps monoclonal IgM de souris FucT-IV qui détecte le FucT-IV d'origine humaine par IF et IHC(P). L'anticorps FucT-IV (MY-1) est disponible sous forme d'anticorps anti-FucT-IV non conjugué. Les fucosyltransférases (FucT) catalysent l'association covalente du fucose à différentes liaisons positionnelles sur les molécules acceptrices de sucre. Les groupements glucidiques générés sont attachés de manière covalente aux surfaces cellulaires et sont nécessaires pour assurer un contour de surface qui satisfait à une variété de rôles physiologiques. FucT-IV (a 1,3-fucosyltransferase IV), également connue sous le nom de FUT4, FCT3A ou ELFT, est une protéine membranaire de type II à passage unique de 405 acides aminés qui se localise dans les piles de golgi. Au cours de l'embryogenèse, la FucT-IV est fortement exprimée dans la peau, le foie, les reins, les muscles et l'intestin grêle, où elle catalyse l'attachement glycosidique de l'α-fucose à diverses molécules, telles que les N-acétylactosamines. Grâce à son activité catalytique, FucT-IV participe à la synthèse de molécules glucidiques telles que l'antigène d'adhésion cellulaire CD15 (également connu sous le nom de Lewis X), jouant ainsi un rôle dans les événements du cycle cellulaire tels que l'apoptose et la liaison cellule-cellule. La surexpression de FucT-IV est impliquée dans les cancers épithéliaux, ce qui suggère un rôle possible de FucT-IV dans la cancérogenèse.
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Anticorps FucT-IV (MY-1) Références:
- Un résidu lys sensible au phosphate de pyridoxal-5'- et au NaBH(4), protégé par le GDP-fucose, commun aux alpha1-->3Fucosyltransférases humaines, correspond à Lys(300) dans la FucT-IV. | Sherwood, AL., et al. 2000. Biochem Biophys Res Commun. 273: 870-6. PMID: 10891339
- Les alpha(1,3)fucosyltransférases FucT-IV et FucT-VII exercent un contrôle collaboratif sur le recrutement des leucocytes dépendant de la sélectine et le retour des lymphocytes. | Homeister, JW., et al. 2001. Immunity. 15: 115-26. PMID: 11485743
- Contributions physiopathologiques des fucosyltransférases dans les lésions d'ischémie-reperfusion rénale. | Burne, MJ. and Rabb, H. 2002. J Immunol. 169: 2648-52. PMID: 12193737
- La glycosylation dans le contrôle de la structure et de la fonction du contre-récepteur de la sélectine. | Lowe, JB. 2002. Immunol Rev. 186: 19-36. PMID: 12234359
- Régulation des interactions PSGL-1 avec la L-sélectine, la P-sélectine et l'E-sélectine: rôle des fucosyltransférases IV et VII humaines. | Martinez, M., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 5378-90. PMID: 15579466
- Analyse structure-fonction des alpha 1-->3fucosyltransférases humaines. Un site sensible au N-éthylmaléimide et protégé par le GDP-fucose dans les FucT-III et FucT-V correspond à Ser178 dans la FucT-IV. | Holmes, EH., et al. 1995. J Biol Chem. 270: 8145-51. PMID: 7713918
- La fucosyltransférase FucT-VII régule la synthèse du ligand de la sélectine E dans les lymphocytes T humains. | Knibbs, RN., et al. 1996. J Cell Biol. 133: 911-20. PMID: 8666674
- Un rôle important de l'alpha 1,3 fucosyltransférase, FucT-VII, dans l'adhésion des leucocytes à l'E-sélectine. | Wagers, AJ., et al. 1996. Blood. 88: 2125-32. PMID: 8822932
- L'expression des fucosyltransférases leucocytaires régule la liaison à la sélectine E: relation avec les épitopes glucidiques précédemment impliqués. | Wagers, AJ., et al. 1997. J Immunol. 159: 1917-29. PMID: 9257857