Anticorps FARSLA (L-8): sc-100987

L'anticorps FARSLA (L-8) est un anticorps monoclonal IgG1 de chaîne légère kappa de souris qui détecte la protéine FARSLA d'origine humaine par western blotting (WB), immunoprécipitation (IP) et enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). L'anticorps anti-FARSLA (L-8) est disponible sous forme non conjuguée. FARSLA, également connu sous le nom de FRSA, CML33, FARSL ou phénylalanyl-ARNt synthétase sous-unité alpha (PheHA), joue un rôle crucial dans la synthèse des protéines en tant que membre de la famille des aminoacyl-ARNt synthétases de classe II. L'anticorps FARSLA (L-8) reconnaît une protéine principalement située dans le cytoplasme, où FARSLA fonctionne comme un hétérodimère composé d'une sous-unité α catalytique et d'une sous-unité β régulatrice. La sous-unité α est essentielle à la formation de la poche de liaison des acides aminés, à la médiation de la liaison ATP/aminoacyl adénylate et à l'interaction avec la tige acceptrice de l'ARNt, ce qui est vital pour la traduction précise de l'information génétique en protéines. FARSLA est fortement exprimé dans les cellules proliférantes de la moelle osseuse et agit en fonction du cycle cellulaire et de la différenciation, ce qui souligne son importance dans la croissance et le développement cellulaires. La capacité de FARSLA à assurer une aminoacylation correcte de l'ARNt est essentielle pour maintenir la fidélité de la synthèse protéique, qui est fondamentale pour la fonction cellulaire et la réponse aux changements physiologiques.

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Anticorps FARSLA (L-8) Références:

1. Phénylalanyl-ARNt synthétase humaine: clonage, caractérisation des séquences d'acides aminés déduites en termes de domaines structurels et expression régulée de manière coordonnée des sous-unités alpha et bêta dans les cellules de leucémie myéloïde chronique.  |  Rodova, M., et al. 1999. Biochem Biophys Res Commun. 255: 765-73. PMID: 10049785
2. Clonage de l'ADNc codant pour la protéine de type alpha-subunité régulatrice de la phénylalanyl tRNA synthétase dont l'expression est régulée à la baisse au cours de la différenciation.  |  Zhou, X., et al. 1999. Gene. 233: 13-9. PMID: 10375616
3. Clonage et expression de la phénylalanyl-ARNt synthétase humaine dans Escherichia coli: étude comparative des enzymes recombinantes purifiées.  |  Moor, N., et al. 2002. Protein Expr Purif. 24: 260-7. PMID: 11858721
4. Les phénylalanyl-ARNt synthétases tétramériques procaryotes et eucaryotes présentent une conservation du mode de liaison de l'extrémité CCA de l'ARNt(Phe).  |  Moor, N., et al. 2003. Biochemistry. 42: 10697-708. PMID: 12962494
5. La phénylalanyl-ARNt synthétase contient un domaine de liaison à l'ARN dispensable qui contribue à l'édition d'aminoacyl-ARNt non reconnu.  |  Roy, H. and Ibba, M. 2006. Biochemistry. 45: 9156-62. PMID: 16866361
6. La structure cristalline du complexe ternaire de la phénylalanyl-ARNt synthétase avec le tRNAPhe et un analogue du phénylalanyl-adénylate révèle un changement de conformation de l'extrémité CCA.  |  Moor, N., et al. 2006. Biochemistry. 45: 10572-83. PMID: 16939209
7. FrsA fonctionne comme une décarboxylase indépendante des cofacteurs pour contrôler le flux métabolique.  |  Lee, KJ., et al. 2011. Nat Chem Biol. 7: 434-6. PMID: 21623357
8. Preuves computationnelles, structurelles et cinétiques que FrsA de Vibrio vulnificus n'est pas une pyruvate décarboxylase indépendante des cofacteurs.  |  Kellett, WF., et al. 2013. Biochemistry. 52: 1842-4. PMID: 23452154
9. Caroline Drummond MBE, Hon DSc, NSch, FRAgS, FIAgM, FRSA, FSB, CEnv, BSc (Hons) Agric.  |  Dennis, C. 2022. Nutr Bull. 47: 374-375. PMID: 36045108
10. Augmentation du taux de chargement de l'ARNt par modification du complexe enzyme-aminoacyl-adénylate de la phénylalanyl-ARNt synthétase.  |  Ibba, M., et al. 1995. FEBS Lett. 358: 293-6. PMID: 7843418
11. Conservation au cours de l'évolution pour une petite phénylalanyl-ARNt synthétase monomérique des nucléotides de reconnaissance de l'ARNt(Phe) et du site d'aminoacylation initial.  |  Aphasizhev, R., et al. 1996. Biochemistry. 35: 117-23. PMID: 8555164
12. L'expression d'un gène codant pour une protéine de type ARNt synthétase est renforcée dans les cellules de leucémie myéloïde humaine tumorigènes et dépend du stade du cycle cellulaire et de la différenciation.  |  Sen, S., et al. 1997. Proc Natl Acad Sci U S A. 94: 6164-9. PMID: 9177188