Date published: 2025-9-7

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Endoproteinase Lys-C (CAS 72561-05-8)

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Noms alternatifs:
Achromopeptidase
Application(s):
Endoproteinase Lys-C est une endopeptidase hautement spécifique qui hydrolyse les liaisons lysyl.
Numéro CAS:
72561-05-8
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

L'endoprotéinase Lys-C est une enzyme hautement spécifique de la bactérie Lysobacter enzymogenes, connue pour sa précision dans le clivage des liaisons peptidiques du côté carboxyle des résidus lysine. Cette caractéristique en fait un outil précieux pour la recherche en protéomique et le séquençage des protéines, facilitant l'analyse détaillée des structures et des fonctions des protéines. En décomposant les protéines en peptides plus petits et plus faciles à gérer sans affecter les autres séquences d'acides aminés, l'endoprotéinase Lys-C permet aux chercheurs de déchiffrer le puzzle complexe des interactions protéiques et des modifications post-traductionnelles. Sa capacité à fonctionner dans des conditions variées, y compris à différents niveaux de pH et à différentes températures, renforce encore son utilité dans les montages expérimentaux. Grâce à son action ciblée, cette enzyme permet de progresser dans la compréhension des fondements moléculaires de divers processus biologiques et maladies, contribuant ainsi au développement de nouvelles méthodologies de recherche et à l'exploration de la dynamique des protéines.


Endoproteinase Lys-C (CAS 72561-05-8) Références

  1. Protocole amélioré pour la quantification des actinobactéries d'eau douce par hybridation fluorescente in situ.  |  Sekar, R., et al. 2003. Appl Environ Microbiol. 69: 2928-35. PMID: 12732568
  2. Enzyme lytique, labiase pour une large gamme de bactéries Gram-positives et son application à l'analyse de l'ADN/ARN fonctionnel.  |  Niwa, T., et al. 2005. J Microbiol Methods. 61: 251-60. PMID: 15722152
  3. Évaluation des traitements cellulaires enzymatiques pour l'application de CARD-FISH aux méthanogènes.  |  Kubota, K., et al. 2008. J Microbiol Methods. 72: 54-9. PMID: 18022717
  4. Comparaison de méthodes de lyse compatibles avec les points de soins pour les bactéries et les virus.  |  Heiniger, EK., et al. 2016. J Microbiol Methods. 128: 80-87. PMID: 27424294
  5. Comparaison de différentes méthodes de prélyse et de kits d'extraction pour la récupération de l'ADN de Streptococcus agalacticae (streptocoque du groupe B de Lancefield) à partir de sang total.  |  Burke, RM., et al. 2016. J Microbiol Methods. 129: 103-108. PMID: 27546716
  6. Séquence complète du génome et profil d'expression du producteur commercial d'enzymes lytiques Lysobacter enzymogenes M497-1.  |  Takami, H., et al. 2017. DNA Res. 24: 169-177. PMID: 28065880
  7. Isolement rapide de l'ADN d'Actinomyces.  |  Barsotti, O., et al. 1987. Ann Inst Pasteur Microbiol. 138: 529-36. PMID: 3125848
  8. Achromopeptidase pour la lyse rapide de bâtonnets anaérobies à Gram positif.  |  Barsotti, O., et al. 1988. Oral Microbiol Immunol. 3: 86-8. PMID: 3268757
  9. Sérogroupage de colonies uniques de streptocoques bêta-hémolytiques par extraction à l'achromopeptidase.  |  Slifkin, M. and Cumbie, R. 1987. J Clin Microbiol. 25: 1555-6. PMID: 3305569
  10. Détection d'une alcène monooxygénase dans les bactéries oxydant le chlorure de vinyle à l'aide de GeneFISH.  |  Richards, PM. and Mattes, TE. 2021. J Microbiol Methods. 181: 106147. PMID: 33493490
  11. Achromopeptidase liée à la nitrocellulose pour les tests d'acide nucléique au point d'intervention.  |  Chondrogiannis, G., et al. 2021. Sci Rep. 11: 6140. PMID: 33731748
  12. Achromopeptidase pour la lyse des cocci anaérobies à Gram positif.  |  Ezaki, T. and Suzuki, S. 1982. J Clin Microbiol. 16: 844-6. PMID: 6759529
  13. Lyse de Streptococcus mutans par l'achromopeptidase et libération de corps osmotiquement fragiles.  |  Ota, F., et al. 1982. Microbiol Immunol. 26: 957-63. PMID: 6761559
  14. Purification, activité staphylolytique et sites de clivage de la protéase alpha-lytique d'Achromobacter lyticus.  |  Li, S., et al. 1997. J Biochem. 122: 772-8. PMID: 9399581
  15. Lyse rapide des cocci gram-positifs pour l'électrophorèse sur gel en champ pulsé à l'aide de l'achromopeptidase.  |  Leonard, RB. and Carroll, KC. 1997. Diagn Mol Pathol. 6: 288-91. PMID: 9458388

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Endoproteinase Lys-C, 5 µg

sc-360250
5 µg
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Endoproteinase Lys-C, 20 µg

sc-360250C
20 µg
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Endoproteinase Lys-C, 100 µg

sc-360250A
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Endoproteinase Lys-C, 660 µg

sc-360250B
660 µg
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Endoproteinase Lys-C, 3 mg

sc-360250D
3 mg
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