Date published: 2025-9-11

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Anticorps Diphtheria Toxin (3B6): sc-51868

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Fiches techniques
  • L'anticorps Diphtheria Toxin 3B6 est un monoclonal IgG1 L'Anticorps Diphtheria Toxin fourni en 100 µg/ml
  • élevé contre l'anatoxine diphtérique
  • recommandé pour la détection de different determinants of Diphtheria toxin and anatoxin d'originie Corynebacterium diphtheriae par ELISA
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    L'anticorps anti-toxine diphtérique (3B6) est un anticorps monoclonal IgG1 de souris qui détecte la protéine de la toxine diphtérique d'origine Corynebacterium diphtheriae par dosage immuno-enzymatique (ELISA). L'anticorps anti-toxine diphtérique (3B6) est disponible sous forme non conjuguée. Corynebacterium diphtheriae est une bactérie aérobie à Gram positif, non mobile, que l'on trouve communément dans le sol et les excréments d'animaux et qui infecte les cellules épithéliales des voies respiratoires supérieures. La bactérie produit et sécrète une toxine puissante qui est absorbée et disséminée par les canaux lymphatiques et le sang vers les tissus sensibles, entraînant de graves complications pour la santé. L'anticorps monoclonal de la toxine diphtérique (3B6) reconnaît une protéine qui joue un rôle essentiel dans la pathogenèse en catalysant l'ADP-ribosylation et l'inactivation du facteur d'élongation 2 (eEF-2), interrompant ainsi la synthèse des protéines dans les cellules hôtes. La structure de la toxine diphtérique est particulièrement importante, car elle consiste en une molécule en forme de Y avec trois domaines distincts: un domaine catalytique (fragment A) qui présente un pli α + β, un domaine transmembranaire composé de neuf hélices α qui peuvent faciliter l'insertion et la translocation membranaires déclenchées par le pH, et un domaine de liaison aux récepteurs qui forme une barre β aplatie avec une topologie en forme de rouleau de gelée. Ensemble, les domaines transmembranaires et de liaison aux récepteurs constituent le fragment B, qui est essentiel à l'entrée de la toxine dans les cellules hôtes. Cette structure complexe souligne non seulement le mécanisme d'action de la toxine, mais aussi le potentiel d'interventions thérapeutiques ciblant ces domaines pour atténuer les effets de la diphtérie.

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    Anticorps Diphtheria Toxin (3B6) Références:

    1. Structure cristalline de la toxine diphtérique.  |  Choe, S., et al. 1992. Nature. 357: 216-22. PMID: 1589020
    2. Toxine diphtérique: mode d'action et structure.  |  Collier, RJ. 1975. Bacteriol Rev. 39: 54-85. PMID: 164179
    3. Études sur la toxine diphtérique: II. Le rôle des acides aminés dans le métabolisme de Bacterium diphtheriae.  |  Davis, L. and Ferry, NS. 1919. J Bacteriol. 4: 217-41. PMID: 16558837
    4. Études complémentaires sur l'effet de divers hydrates de carbone sur la production de toxine diphtérique, avec une référence particulière à son titre de floculation et à son pH final.  |  Hazen, EL. and Heller, G. 1932. J Bacteriol. 23: 195-209. PMID: 16559546
    5. Purification et concentration de la toxine diphtérique: II. Observations sur la nature de la toxine.  |  Eaton, MD. 1936. J Bacteriol. 31: 367-83. PMID: 16559895
    6. Purification et concentration de la toxine diphtérique: III. Séparation de la toxine de la protéine bactérienne.  |  Eaton, MD. 1937. J Bacteriol. 34: 139-51. PMID: 16560042
    7. Études sur la toxine diphtérique et sa réaction avec l'antitoxine.  |  Pappenheimer, AM. 1942. J Bacteriol. 43: 273-89. PMID: 16560498
    8. Effet du contact avec certaines surfaces sur les solutions de toxine diphtérique et d'antitoxine diphtérique.  |  Moloney, PJ. and Taylor, EM. 1932. Biochem J. 26: 1754-61. PMID: 16744999
    9. Toxine diphtérique.  |  Pappenheimer, AM. 1977. Annu Rev Biochem. 46: 69-94. PMID: 20040
    10. La toxine diphtérique forme des canaux transmembranaires dans des bicouches lipidiques planaires.  |  Donovan, JJ., et al. 1981. Proc Natl Acad Sci U S A. 78: 172-6. PMID: 6264431

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    Anticorps Diphtheria Toxin (3B6)

    sc-51868
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