Coenzyme B12 (CAS 13870-90-1)
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La coenzyme B12 est un cofacteur crucial dans diverses réactions enzymatiques, en particulier dans la conversion du méthylmalonyl-CoA en succinyl-CoA et dans la conversion de l'homocystéine en méthionine. Elle joue un rôle important dans le métabolisme des acides gras et des acides aminés, en tant que coenzyme de la méthylmalonyl-CoA mutase et de la méthionine synthase. Le mécanisme d'action implique le transfert d'un groupe méthyle du méthyltétrahydrofolate à l'homocystéine, générant ainsi de la méthionine et du tétrahydrofolate. En outre, la coenzyme B12 facilite le réarrangement des squelettes carbonés dans diverses voies métaboliques, contribuant ainsi à la synthèse de molécules essentielles. Son rôle fonctionnel réside dans sa capacité à faciliter ces réactions enzymatiques en servant de cofacteur, permettant la conversion des substrats en intermédiaires métaboliques importants.
Coenzyme B12 (CAS 13870-90-1) Références
- Catalyse enzymatique des radicaux: diol déshydratase dépendant de la coenzyme B12. | Toraya, T. 2002. Chem Rec. 2: 352-66. PMID: 12369058
- Les riboswitches à coenzyme B12 sont des éléments de contrôle génétique très répandus chez les procaryotes. | Nahvi, A., et al. 2004. Nucleic Acids Res. 32: 143-50. PMID: 14704351
- L'adénosyltransférase: une enzyme et une escorte pour la coenzyme B12 ? | Yamanishi, M., et al. 2005. Trends Biochem Sci. 30: 304-8. PMID: 15950874
- L'activation enzymatique de la coenzyme B12. | Brown, KL. 2006. Dalton Trans. 1123-33. PMID: 16482346
- La coenzyme B12 contrôle la transcription de l'opéron nrdABS de la ribonucléotide réductase de classe Ia de Streptomyces par un mécanisme de riboswitch. | Borovok, I., et al. 2006. J Bacteriol. 188: 2512-20. PMID: 16547038
- Modélisation des réactions catalysées par les enzymes dépendant de la coenzyme B12. | Sandala, GM., et al. 2010. Acc Chem Res. 43: 642-51. PMID: 20136160
- Rôles multiples des adénosyltransférases ATP:cob(I)alamine dans la conversion de la B12 en coenzyme B12. | Mera, PE. and Escalante-Semerena, JC. 2010. Appl Microbiol Biotechnol. 88: 41-8. PMID: 20677021
- Biochimie des cofacteurs de la B12 dans le métabolisme humain. | Kräutler, B. 2012. Subcell Biochem. 56: 323-46. PMID: 22116707
- Utilisation radicale des architectures de Rossmann et de TIM pour contrôler la chimie de la coenzyme B12. | Dowling, DP., et al. 2012. Annu Rev Biophys. 41: 403-27. PMID: 22577824
- Mouvements de domaine à grande échelle et catalyse radicale assistée par le pyridoxal-5'-phosphate dans les aminomutases dépendantes de la coenzyme B12. | Maity, AN., et al. 2014. Int J Mol Sci. 15: 3064-87. PMID: 24562332
- La coenzyme B12 peut être produite par Escherichia coli dans des conditions anaérobies et aérobies. | Ko, Y., et al. 2014. Biotechnol J. 9: 1526-35. PMID: 25146562
- La coenzyme B12 réaffectée à la photorégulation de l'expression génétique. | Gruber, K. and Kräutler, B. 2016. Angew Chem Int Ed Engl. 55: 5638-40. PMID: 27010518
- Synthèse de la coenzyme B12 comme base de référence pour étudier la contribution métabolique du microbiote animal. | Danchin, A. and Braham, S. 2017. Microb Biotechnol. 10: 688-701. PMID: 28612402
- Analyse et caractérisation des groupes de gènes biosynthétiques de la coenzyme B12 et amélioration de la biosynthèse de la B12 chez Pseudomonas denitrificans ATCC 13867. | Nguyen-Vo, TP., et al. 2018. FEMS Microbiol Lett. 365: PMID: 30184199
- Biochimie des glycérol et diol déshydratases dépendant de la coenzyme B12 et organisation des gènes codants. | Daniel, R., et al. 1998. FEMS Microbiol Rev. 22: 553-66. PMID: 9990728
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