Date published: 2025-9-7

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Cibacron Blue Agarose

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Application(s):
Cibacron Blue Agarose est un réactif utilisé pour isoler les enzymes nécessitant du NAD+ et du NADP.
Pureté:
≥95%
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

L'agarose bleu Cibacron est une matrice de chromatographie d'affinité spécialisée utilisée dans la recherche biochimique et biotechnologique pour la purification et la séparation des biomolécules, en particulier des protéines et des enzymes. Cette matrice est constituée de billes d'agarose couplées de manière covalente à des molécules de colorant bleu Cibacron. Le bleu Cibacron est un colorant réactif connu pour son affinité avec certaines classes de protéines, en particulier celles qui possèdent des sites de liaison aux nucléotides, comme de nombreuses enzymes et récepteurs. Le colorant interagit avec ces protéines par le biais d'interactions non covalentes, telles que les interactions hydrophobes et la liaison hydrogène, ce qui entraîne leur liaison réversible à la matrice d'agarose bleu Cibacron. Dans les applications de recherche, l'agarose bleu Cibacron est couramment utilisé dans les protocoles de chromatographie d'affinité pour purifier sélectivement des protéines cibles à partir de mélanges complexes. La protéine d'intérêt se lie sélectivement au colorant bleu Cibacron sur la matrice d'agarose, tandis que les protéines liées de manière non spécifique sont éliminées par lavage. L'élution ultérieure de la protéine cible dans des conditions douces permet de la récupérer sous une forme purifiée. L'agarose bleu Cibacron est largement utilisé dans divers domaines de recherche, notamment la purification d'enzymes, les études d'interaction protéine-protéine et la découverte de médicaments. Sa grande capacité de liaison, sa stabilité et sa spécificité en font un outil précieux pour les chercheurs qui cherchent à isoler et à caractériser des protéines spécifiques à partir d'échantillons biologiques. En outre, l'agarose bleu Cibacron peut être personnalisé en modifiant la chimie de couplage ou en ajustant la densité du ligand afin d'optimiser ses performances pour des applications spécifiques. Les recherches en cours dans ce domaine visent à améliorer encore la sélectivité, l'efficacité et la polyvalence des matrices d'agarose bleu Cibacron pour diverses applications biochimiques et biotechnologiques.


Cibacron Blue Agarose Références

  1. Quelques propriétés cinétiques et moléculaires de la phosphofructokinase de levure.  |  Kopperschläger, G., et al. 1968. FEBS Lett. 1: 137-141. PMID: 11945275
  2. Dextran-sepharose bleu: une colonne d'affinité pour le pliage des dinucléotides dans les protéines.  |  Thompson, ST., et al. 1975. Proc Natl Acad Sci U S A. 72: 669-72. PMID: 164664
  3. Études sur les propriétés de la protéine kinase dépendante du GMP cyclique par chromatographie bleu dextran-sepharose.  |  Kobayashi, R. and Fang, VS. 1976. Biochem Biophys Res Commun. 69: 1080-7. PMID: 179540
  4. Blue Sepharose: milieu de chromatographie d'affinité réutilisable pour la purification de l'alcool déshydrogénase.  |  Lamkin, GE. and King, EE. 1976. Biochem Biophys Res Commun. 72: 560-5. PMID: 186049
  5. Chromatographie sur colorants réactifs immobilisés.  |  Stellwagen, E. 1990. Methods Enzymol. 182: 343-57. PMID: 2314247
  6. Stratégies d'isolement des enzymes à l'aide de ligands colorants et d'adsorbants apparentés.  |  Scopes, RK. 1986. J Chromatogr. 376: 131-40. PMID: 3711191
  7. Évaluation analytique de la pureté des préparations commerciales de bleu Cibacron F3GA et de colorants apparentés.  |  Hanggi, D. and Carr, P. 1985. Anal Biochem. 149: 91-104. PMID: 4073487
  8. Purification et propriétés allostériques de la pyruvate kinase de levure.  |  Haeckel, R., et al. 1968. Hoppe Seylers Z Physiol Chem. 349: 699-714. PMID: 4386962
  9. Liaison de protéines à des adsorbants d'affinité à base de colorants triazine immobilisés, favorisée par des ions métalliques.  |  Hughes, P., et al. 1982. Biochim Biophys Acta. 700: 90-100. PMID: 6895701
  10. Chromatographie d'affinité dans des solutions détergentes non ioniques.  |  Robinson, JB., et al. 1980. Proc Natl Acad Sci U S A. 77: 5847-51. PMID: 6934517
  11. Purification rapide, en une seule étape, des endonucléases de restriction sur cibacron blue F3GA-agarose.  |  Baksi, K., et al. 1978. Biochemistry. 17: 4136-9. PMID: 708697
  12. Isolement de l'albumine à partir du plasma humain entier et fractionnement du plasma appauvri en albumine.  |  Travis, J., et al. 1976. Biochem J. 157: 301-6. PMID: 962868
  13. Liaison des interférons humains au bleu Cibacron F3GA immobolisé: la nature de l'interaction moléculaire.  |  Jankowski, WJ., et al. 1976. Biochemistry. 15: 5182-7. PMID: 990274

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Cibacron Blue Agarose, 1 ml

sc-294028
1 ml
$35.00

Cibacron Blue Agarose, 10 ml

sc-294028A
10 ml
$150.00