Anticorps CDw75/ST6GAL1 (6A37): sc-70836

On pense que la modification des oligosaccharides des glycoprotéines et des glycolipides de la surface cellulaire joue un rôle dans la tumorigenèse et les métastases. Les sialyltransférases catalysent l'incorporation de l'acide sialique dans les chaînes d'hydrates de carbone présentes sur les glycoprotéines et fonctionnent dans les voies de glycosylation terminale intracellulaire. L'expression de l'une de ces sialyltransférases, CD75 (également connue sous le nom de ST6GAL1), entraîne l'apparition des antigènes de surface cellulaire CD76, HB-6 et CDw75. Exprimée dans l'appareil de golgi et sécrétée dans le liquide extracellulaire, ST6GAL1 est une protéine membranaire de type II qui participe à la production d'antigènes sialylés fonctionnant comme des déterminants glucidiques de la surface cellulaire. L'un de ces antigènes, le CDw75 (également connu sous le nom de CD75s ou CD75-sialysé), est formé par le transfert catalytique d'un résidu d'acide sialique du CD75 à un accepteur d'hydrate de carbone contenant du galactose à la surface des cellules. Bien que le CD75 soit présent dans toutes les cellules de l'organisme, le CDw75 se trouve principalement sur les cellules B et T et peut être régulé à la hausse dans les leucémies à cellules B, ce qui suggère un rôle possible du CDw75 dans la cancérogénèse.

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Anticorps CDw75/ST6GAL1 (6A37) Références:

1. La glycosyltransférase ST6GAL1 contribue à la régulation de la pluripotence dans les cellules souches pluripotentes humaines.  |  Wang, YC., et al. 2015. Sci Rep. 5: 13317. PMID: 26304831
2. Le rôle de la méthylation de l'ADN dans l'expression de ST6Gal1 dans les gliomes.  |  Kroes, RA. and Moskal, JR. 2016. Glycobiology. 26: 1271-1283. PMID: 27510958
3. Rôle pronostique de la sialyltransférase ST6GAL1 dans le cancer de l'ovaire.  |  Wichert, B., et al. 2018. Glycobiology. 28: 898-903. PMID: 30016515
4. L'assemblage des hétéromères B4GALT1/ST6GAL1 dans les membranes de Golgi implique des interactions latérales via des domaines de surface hautement chargés.  |  Khoder-Agha, F., et al. 2019. J Biol Chem. 294: 14383-14393. PMID: 31395657
5. La perte de la fucosylation centrale de ST6GAL1 et de son substrat augmente la sialylation des glycoprotéines chez la souris.  |  Huang, G., et al. 2020. Biochem J. 477: 1179-1201. PMID: 32141499
6. ST6GAL1 est un nouveau biomarqueur sérique pour le carcinome hépatocellulaire sensible au Lenvatinib et piloté par le FGF19.  |  Myojin, Y., et al. 2021. Clin Cancer Res. 27: 1150-1161. PMID: 33288659
7. Le HPV16 E6 à haut risque active la voie cGMP/PKG par l'intermédiaire de la glycosyltransférase ST6GAL1 dans les cellules cancéreuses du col de l'utérus.  |  Wang, J., et al. 2021. Front Oncol. 11: 716246. PMID: 34745942
8. La sialylation N-liée α2,6 de l'intégrine β1 par la sialyltransférase ST6Gal1 favorise la prolifération cellulaire et la capacité de différenciation dans la maladie trophoblastique gestationnelle.  |  Liu, J., et al. 2024. Placenta. 149: 18-28. PMID: 38490094
9. Les cytokines pro-inflammatoires IL-1β et IL-6 favorisent l'augmentation de la sialyltransférase ST6GAL1 dans les cellules cancéreuses du pancréas.  |  Silva, AD., et al. 2024. J Biol Chem. 300: 107752. PMID: 39260693
10. L'analyse multi-omique révèle que ST6GAL1 favorise la progression du cancer colorectal par le biais de la sialylation de LGALS3BP.  |  Shi, Y., et al. 2025. Biomol Biomed.. PMID: 39937175

L'anticorps CDw75/ST6GAL1 préféré est l'Anticorps CDw75/ST6GAL1 (LN-1): sc-6263.