Anticorps CCS (E-5): sc-365820

La superoxyde dismutase-1 (SOD-1) Cu-Zn est un capteur cytosolique bien caractérisé de radicaux libres de l'oxygène qui nécessite une liaison au cuivre et au zinc pour potentialiser son activité enzymatique. La chaperonne de cuivre pour la SOD-1 (CCS) est essentielle pour l'incorporation du cuivre dans la SOD-1, et donc pour son activité enzymatique. La CCS empêche les ions cuivre de se lier aux piégeurs de cuivre intracellulaires et fournit à l'enzyme SOD-1 le cofacteur cuivre nécessaire. La CCS n'escorte le cuivre que vers la SOD-1 et n'achemine pas le cuivre vers les protéines de la mitochondrie, du noyau ou de la voie de sécrétion. La CCS interagit avec les formes sauvages et mutées de la SOD-1 par l'intermédiaire de domaines CCS homologues de la SOD-1. La CCS existe sous la forme d'un homodimère qui peut former un hétérodimère avec la SOD-1 lors d'une charge en cuivre. Bien que de nombreux tissus expriment la CCS, la chaperonne est plus abondante dans les reins, le foie et les cellules de Purkinje dans le neurophile du système nerveux central.

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Anticorps CCS (E-5) Références:

1. Gain d'activité de la superoxyde dismutase (SOD) obtenu avec CCS, le métallochaperone de cuivre pour SOD1.  |  Schmidt, PJ., et al. 1999. J Biol Chem. 274: 36952-6. PMID: 10601249
2. Gène CCS humain: organisation génomique et exclusion en tant que candidat pour la sclérose latérale amyotrophique (SLA).  |  Silahtaroglu, AN., et al. 2002. BMC Genet. 3: 5. PMID: 11991808
3. Mécanismes d'activation de la superoxyde dismutase contenant du Cu et du Zn en l'absence du chaperon CCS Cu.  |  Carroll, MC., et al. 2004. Proc Natl Acad Sci U S A. 101: 5964-9. PMID: 15069187
4. Maturation de la SOD1 induite par l'oxygène: rôle clé de la formation de disulfures par le chaperon de cuivre CCS.  |  Furukawa, Y., et al. 2004. EMBO J. 23: 2872-81. PMID: 15215895
5. La surexpression de la SCC chez les souris G93A-SOD1 entraîne une accélération des déficits neurologiques avec une pathologie mitochondriale sévère.  |  Son, M., et al. 2007. Proc Natl Acad Sci U S A. 104: 6072-7. PMID: 17389365
6. Effets biologiques de la SCC en l'absence d'activation de l'enzyme SOD1: implications pour la maladie dans un modèle de souris pour la SLA.  |  Proescher, JB., et al. 2008. Hum Mol Genet. 17: 1728-37. PMID: 18337307
7. Importation, maturation et fonction de SOD1 et de son chaperon de cuivre CCS dans l'espace intermembranaire mitochondrial.  |  Kawamata, H. and Manfredi, G. 2010. Antioxid Redox Signal. 13: 1375-84. PMID: 20367259
8. Effet de la SCC sur l'accumulation d'agrégats contenant des mutants SOD1 de FALS et sur la translocation mitochondriale des mutants SOD1: implication d'une hypothèse de radicaux libres.  |  Kim, HK., et al. 2011. Arch Biochem Biophys. 509: 177-85. PMID: 21354101
9. S-acylation de SOD1, CCS et d'un hétérodimère stable SOD1-CCS dans les moelles épinières humaines de sujets atteints ou non de SLA.  |  Antinone, SE., et al. 2017. Sci Rep. 7: 41141. PMID: 28120938
10. Les cribles CRISPR/Cas9 révèlent que le miR-3689a-3p régule la résistance au sorafenib dans le carcinome hépatocellulaire en supprimant le stress oxydatif mitochondrial dépendant du CCS/SOD1.  |  Lu, Y., et al. 2023. Drug Resist Updat. 71: 101015. PMID: 37924725

L'anticorps CCS préféré est l'Anticorps CCS (H-7): sc-55561.