Anticorps CCS (E-1): sc-55560

La superoxyde dismutase-1 (SOD-1) Cu-Zn est un capteur cytosolique bien caractérisé de radicaux libres de l'oxygène qui nécessite une liaison au cuivre et au zinc pour potentialiser son activité enzymatique. La chaperonne de cuivre pour la SOD-1 (CCS) est essentielle pour l'incorporation du cuivre dans la SOD-1, et donc pour son activité enzymatique. La CCS empêche les ions cuivre de se lier aux piégeurs de cuivre intracellulaires et fournit à l'enzyme SOD-1 le cofacteur cuivre nécessaire. La CCS n'escorte le cuivre que vers la SOD-1 et n'achemine pas le cuivre vers les protéines de la mitochondrie, du noyau ou de la voie de sécrétion. La CCS interagit avec les formes sauvages et mutées de la SOD-1 par l'intermédiaire de domaines CCS homologues de la SOD-1. La CCS existe sous la forme d'un homodimère qui peut former un hétérodimère avec la SOD-1 lors d'une charge en cuivre. Bien que de nombreux tissus expriment la CCS, la chaperonne est plus abondante dans les reins, le foie et les cellules de Purkinje dans le neurophile du système nerveux central.

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Anticorps CCS (E-1) Références:

1. L'oxygène et le chaperon de cuivre CCS régulent l'activation post-traductionnelle de la Cu,Zn superoxyde dismutase.  |  Brown, NM., et al. 2004. Proc Natl Acad Sci U S A. 101: 5518-23. PMID: 15064408
2. Activation de la Cu,Zn-superoxyde dismutase en l'absence d'oxygène et du chaperon de cuivre CCS.  |  Leitch, JM., et al. 2009. J Biol Chem. 284: 21863-21871. PMID: 19542232
3. Régulation de la chaperonne de cuivre CCS par ubiquitination médiée par XIAP.  |  Brady, GF., et al. 2010. Mol Cell Biol. 30: 1923-36. PMID: 20154138
4. Importation, maturation et fonction de SOD1 et de son chaperon de cuivre CCS dans l'espace intermembranaire mitochondrial.  |  Kawamata, H. and Manfredi, G. 2010. Antioxid Redox Signal. 13: 1375-84. PMID: 20367259
5. Les chaperons CCS, ATOX et COXIV répondent à la supplémentation en cuivre chez les adultes en bonne santé.  |  Araya, M., et al. 2012. Biometals. 25: 383-91. PMID: 22124795
6. Une activité de chaperon moléculaire du CCS restaure la maturation des mutants SOD1 fALS.  |  Luchinat, E., et al. 2017. Sci Rep. 7: 17433. PMID: 29234142
7. L'activation de la superoxyde dismutase cuivre-zinc (Sod1) met fin à l'interaction entre son chaperon cuivre (Ccs) et le domaine cytosolique de liaison aux métaux de l'importateur de cuivre Ctr1.  |  Skopp, A., et al. 2019. Biometals. 32: 695-705. PMID: 31292775
8. Les mutations de la superoxyde dismutase 1 (Sod1) liées à la sclérose latérale amyotrophique familiale peuvent perturber la liaison au zinc à haute affinité favorisée par la chaperonne de cuivre pour Sod1 (Ccs).  |  Boyd, SD., et al. 2020. Molecules. 25: PMID: 32121118
9. La variante pathogène R163W de la chaperonne de cuivre pour Sod1 (Ccs) fonctionne comme un antichaperon.  |  Zhang, B., et al. 2024. Biochemistry. 63: 2051-2062. PMID: 39099176
10. Le chaperon de cuivre CCS interagit directement avec la superoxyde dismutase cuivre/zinc.  |  Casareno, RL., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 23625-8. PMID: 9726962

L'anticorps CCS préféré est l'Anticorps CCS (H-7): sc-55561.