β-Chloro-D-alanine
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La β-Chloro-D-alanine est un composé qui fonctionne comme un inhibiteur des enzymes impliquées dans la biosynthèse du peptidoglycane, un composant crucial des parois cellulaires bactériennes. Il exerce son mode d'action en se liant de manière irréversible au site actif de l'alanine racémase, une enzyme responsable de la conversion de la L-alanine en D-alanine, un élément essentiel de la synthèse du peptidoglycane. La β-Chloro-D-alanine perturbe la production de D-alanine, ce qui entrave la formation du peptidoglycane et provoque finalement la lyse des cellules bactériennes. La β-Chloro-D-alanine implique la formation d'une liaison covalente avec le résidu cystéine du site actif de l'alanine racémase, empêchant ainsi l'enzyme d'exercer sa fonction catalytique. La β-Chloro-D-alanine démontre son potentiel en tant qu'outil d'étude de la biosynthèse des parois cellulaires bactériennes et en tant que sonde chimique pour l'étude du rôle du peptidoglycane dans la physiologie bactérienne.
β-Chloro-D-alanine Références
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- Exigences structurelles pour l'activation du site coagoniste de la glycine des récepteurs N-méthyl-D-aspartate exprimés dans les ovocytes de Xenopus. | McBain, CJ., et al. 1989. Mol Pharmacol. 36: 556-65. PMID: 2554111
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- La protéine de liaison au pyridoxal 5'-Phosphate codée par yggS est nécessaire à la virulence d'Acidovorax citrulli. | Wang, Y., et al. 2021. Front Microbiol. 12: 783862. PMID: 35087487
- Développement d'une approche chimiogénétique pour manipuler le pH intracellulaire. | Ghaffari Zaki, A., et al. 2023. J Am Chem Soc. 145: 11899-11902. PMID: 37222194
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- Suppression de la résistance aux antibiotiques bêta-lactamines chez un Staphylococcus aureus résistant à la méthicilline par l'action synergique d'inhibiteurs précoces de la paroi cellulaire et d'autres antibiotiques. | Sieradzki, K. and Tomasz, A. 1997. J Antimicrob Chemother. 39 Suppl A: 47-51. PMID: 9511062
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