Avidin-D (deglycosylated)

L'avidine-D (déglycosylée) est une forme modifiée de la glycoprotéine avidine, naturellement présente dans le blanc d'œuf et connue pour sa forte affinité avec la biotine. En éliminant les groupes de sucre de la protéine, la déglycosylation réduit la liaison non spécifique, ce qui améliore sa spécificité et en fait un outil précieux pour la recherche biochimique. Cette forme particulière d'avidine conserve sa capacité à lier jusqu'à quatre molécules de biotine avec une grande affinité, une propriété exploitée dans une variété d'applications scientifiques. L'avidine-D est largement utilisée dans les systèmes de détection basés sur la biotine-streptavidine ou la biotine-avidine, qui sont essentiels dans les essais biochimiques tels que l'ELISA, le Western blotting et l'immunohistochimie, car ils permettent de détecter ou de quantifier les substances biotinylées. En outre, elle est utilisée en chromatographie d'affinité pour la purification de protéines, de peptides et d'acides nucléiques marqués à la biotine, où sa spécificité et son affinité élevées sont cruciales pour isoler les molécules cibles à partir de mélanges complexes. L'utilisation de l'avidine-D déglycosylée dans la recherche améliore donc la précision et l'efficacité des protocoles expérimentaux, en particulier en biologie moléculaire et en biochimie, où l'interaction et la détection précises des biomolécules sont essentielles.