Anticorps ArgRS (ZB-12): sc-100990

L'anticorps ArgRS (ZB-12) est un anticorps monoclonal IgM de souris ArgRS (également désigné comme anticorps ArgRS) qui détecte la protéine ArgRS d'origine humaine par WB, IP et ELISA. L'anticorps ArgRS (ZB-12) est disponible sous forme d'anticorps anti-ArgRS non conjugué. La fidélité de la synthèse des protéines exige une discrimination efficace des acides aminés substrats par les aminoacyl-ARNt synthétases. L'ArgRS (Arginyl-ARNt synthétase), également connue sous le nom de RARS ou DALRD1, appartient à la famille des aminoacyl-ARNt synthétases de classe I qui comprend les protéines apparentées LeuRS, ValRS et IleRS. Ces protéines sont de grandes protéines monomériques et jouent un rôle majeur dans la catalyse de l'aminoacylation de l'ARNt par l'acide aminé qu'elles contiennent. L'ArgRS se localise dans le cytoplasme et existe en tant que monomère, mais peut également s'associer à d'autres ARNt synthétases et à des protéines auxiliaires pour former un complexe à plusieurs sous-unités. En présence d'ATP, d'arginine (Arg) et d'ARNt, l'ArgRS joint Arg à l'ARNt (Arg) dans son site actif de synthèse. Deux formes cytoplasmiques d'ArgRS ont été décrites chez les mammifères. Elles diffèrent par l'ajout d'une séquence de 73 acides aminés nécessaire à l'assemblage d'ArgRS dans le complexe multisubunitaire.

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Anticorps ArgRS (ZB-12) Références:

1. Assemblage macromoléculaire des aminoacyl-ARNt synthétases: analyse quantitative des interactions protéine-protéine et mécanisme d'assemblage du complexe.  |  Robinson, JC., et al. 2000. J Mol Biol. 304: 983-94. PMID: 11124041
2. Arginyl-ARNt synthétase avec la séquence de signature KMSK de Bacillus stearothermophilus.  |  Li, J., et al. 2003. Biochem J. 376: 773-9. PMID: 13678419
3. L'ARNt(4)(Arg)(UCU) d'Escherichia coli induit une conformation contrainte de la boucle oméga cruciale de l'arginyl-ARNt synthétase.  |  Yao, YN., et al. 2004. Biochem Biophys Res Commun. 313: 129-34. PMID: 14672708
4. Le facteur d'interaction avec l'ARNt p43 s'associe à l'arginyl-ARNt synthétase des mammifères mais ne modifie pas ses propriétés d'aminoacylation de l'ARNt.  |  Guigou, L., et al. 2004. Biochemistry. 43: 4592-600. PMID: 15078106
5. Déterminants de l'ARNt pour l'activation de l'arginyl-ARNt synthétase: preuve que la flexibilité de l'ARNt est nécessaire pour le mécanisme d'ajustement induit.  |  Guigou, L. and Mirande, M. 2005. Biochemistry. 44: 16540-8. PMID: 16342945
6. Deux formes d'arginyl-ARNt synthétase cytoplasmique humaine produites à partir de deux initiations de traduction par un seul ARNm.  |  Zheng, YG., et al. 2006. Biochemistry. 45: 1338-44. PMID: 16430231
7. Clonage et caractérisation de l'ADNc codant pour une arginyl-ARNt synthétase humaine.  |  Girjes, AA., et al. 1995. Gene. 164: 347-50. PMID: 7590355
8. Clonage et analyse d'un ADNc codant pour l'arginyl-ARNt synthétase de mammifère, un composant du complexe multisynthétase avec une extension N-terminale hydrophobe.  |  Lazard, M. and Mirande, M. 1993. Gene. 132: 237-45. PMID: 8224869
9. Assemblage macromoléculaire des aminoacyl-ARNt synthétases: identification des interactions protéine-protéine et caractérisation d'une protéine centrale.  |  Quevillon, S., et al. 1999. J Mol Biol. 285: 183-95. PMID: 9878398