Anticorps αC-crystallin (2H5): sc-51745

L'anticorps αC-crystalline (2H5) est un anticorps monoclonal de chaîne légère IgG2a de souris qui détecte la protéine αC-crystalline d'origine murine, rat et humaine par western blotting (WB), immunoprécipitation (IP) et enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). L'αC-crystalline est un membre essentiel de la famille des petites protéines de choc thermique, spécifiquement connue pour son rôle dans le maintien de la transparence et de l'indice de réfraction du cristallin dans l'œil des vertébrés. L'anticorps anti-αC-crystalline (2H5) fonctionne comme un chaperon moléculaire, empêchant l'agrégation des protéines dénaturées. L'αC-crystalline est composée de trois produits génétiques - αA, αB et αC - et présente une structure complexe comprenant sept régions protéiques distinctes, qui contribuent à l'activité du chaperon. La capacité de l'αC-crystalline à se lier aux membranes, en particulier à l'interface polaire-apolaire avec des protéines membranaires telles que MIP26, est importante car cette interaction influence la mobilité de la bicouche lipidique, jouant ainsi un rôle vital dans la stabilité et la fonction cellulaires. L'anticorps monoclonal αC-crystalline (2H5) est un outil précieux pour les chercheurs qui étudient les mécanismes moléculaires à l'origine de la transparence du cristallin et les rôles protecteurs des cristallines dans diverses conditions de stress.

L'anticorps αC-crystallin préféré est l'Anticorps αC-crystallin (H-5): sc-398395.