Anticorps αA-crystallin (SUB4): sc-69687

L'anticorps αA-crystalline (SUB4) est un anticorps monoclonal IgG1 de souris qui détecte l'αA-crystalline chez la souris, le rat, l'homme, le bovin et l'oiseau par western blotting (WB), immunoprécipitation (IP), immunofluorescence (IF) et enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). L'anticorps αA-crystalline (SUB4) reconnaît un membre crucial de la famille des petites protéines de choc thermique, spécifiquement impliqué dans le maintien de la transparence et de l'indice de réfraction du cristallin, ce qui est vital pour une vision correcte. L'αA-crystalline fonctionne comme un chaperon moléculaire, empêchant l'agrégation des protéines dénaturées, mais ne facilitant pas leur renaturation. La structure unique de l'αA-crystalline, qui comprend sept régions protéiques distinctes et quatre motifs homologues, permet la formation de grands agrégats solubles qui stabilisent d'autres protéines dans des conditions de stress. L'expression de l'αA-crystalline reste limitée au cristallin et les mutations du gène de l'αA-crystalline peuvent entraîner des cataractes congénitales autosomiques dominantes, ce qui souligne son importance pour la santé oculaire. L'anticorps anti-αA-crystalline (SUB4) est un outil essentiel pour les chercheurs qui étudient la biologie du cristallin, l'agrégation des protéines et les pathologies associées, car il permet une détection et une analyse fiables dans diverses applications expérimentales.

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Anticorps αA-crystallin (SUB4) Références:

1. Régions d'interaction de l'alphaA-crystalline dans la petite protéine de choc thermique, l'alphaB-crystalline.  |  Sreelakshmi, Y., et al. 2004. Biochemistry. 43: 15785-95. PMID: 15595834
2. La cristalline αA s'associe aux complexes récepteurs de l'intégrine α6 et régule la signalisation cellulaire.  |  Menko, AS. and Andley, UP. 2010. Exp Eye Res. 91: 640-51. PMID: 20709056
3. L'extension N-terminale de la βB1-cristalline chaperonne le repliement de la β-cristalline et coopère avec la αA-cristalline.  |  Leng, XY., et al. 2014. Biochemistry. 53: 2464-73. PMID: 24669963
4. Substrats in vivo des chaperons moléculaires du cristallin αA-crystalline et αB-crystalline.  |  Andley, UP., et al. 2014. PLoS One. 9: e95507. PMID: 24760011
5. La petite protéine de choc thermique αA-crystalline régule négativement la tumorigenèse pancréatique.  |  Liu, J., et al. 2016. Oncotarget. 7: 65808-65824. PMID: 27588467
6. Les aptamères d'ARN ciblant la αA-cristalline humaine ne se lient pas à la αB-cristalline et épargnent le domaine de la α-cristalline.  |  Mallik, PK., et al. 2017. Biochem Biophys Res Commun. 491: 423-428. PMID: 28720498
7. L'asp 58 module la formation d'oligomères de cristalline αA et la fonction de chaperon.  |  Takata, T., et al. 2018. FEBS J. 285: 2263-2277. PMID: 29676852
8. La minichaperone dérivée de la αA-cristalline stabilise la αAG98R-cristalline en affectant son potentiel zêta.  |  Phadte, AS., et al. 2018. Mol Vis. 24: 297-304. PMID: 29706763
9. Caractérisation d'un mutant N-terminal de αA-crystalline αA-R21Q associé à une cataracte congénitale.  |  Phadte, AS., et al. 2018. Exp Eye Res. 174: 185-195. PMID: 29782825
10. La structure et l'oxydation du chaperon αA-crystallin du cristallin.  |  Kaiser, CJO., et al. 2019. Nat Struct Mol Biol. 26: 1141-1150. PMID: 31792453

L'anticorps αA-crystallin préféré est l'Anticorps αA-crystallin (B-2): sc-28306.