Date published: 2025-11-4

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α-Chymotrypsin (CAS 9004-07-3)

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Noms alternatifs:
TLCK-Chymotrypsin
Application(s):
α-Chymotrypsin est une sérine protéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques avec des chaînes latérales aromatiques ou hydrophobes de grande taille à l'extrémité carboxyle de la liaison.
Numéro CAS:
9004-07-3
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

L'α-chymotrypsine est une enzyme digestive essentielle responsable de la dégradation des protéines dans le système digestif. En tant qu'enzyme sérine-protéase, elle a la capacité de couper les protéines au niveau d'acides aminés spécifiques, à savoir l'arginine, la lysine et la tyrosine, en ciblant leur côté carboxyle. Provenant du pancréas, l'α-chymotrypsine est libérée dans l'intestin grêle pour faciliter la décomposition des protéines en peptides plus petits et en acides aminés individuels. En outre, l'α-chymotrypsine trouve son utilité dans les recherches de laboratoire centrées sur l'exploration de la structure et de la fonctionnalité des protéines.


α-Chymotrypsin (CAS 9004-07-3) Références

  1. Catalyse de l'alpha-chymotrypsine dans des liquides ioniques à base d'imidazolium.  |  Laszlo, JA. and Compton, DL. 2001. Biotechnol Bioeng. 75: 181-6. PMID: 11536140
  2. Effets des composés polyhydroxylés sur la structure et l'activité de l'alpha-chymotrypsine.  |  Simon, LM., et al. 2002. Biochem Biophys Res Commun. 293: 416-20. PMID: 12054616
  3. Dynamique d'hydratation de surface ultrarapide et expression de la fonctionnalité des protéines: alpha -Chymotrypsine.  |  Pal, SK., et al. 2002. Proc Natl Acad Sci U S A. 99: 15297-302. PMID: 12427971
  4. Formation de fibrilles amyloïdes par un état intermédiaire partiellement structuré de l'alpha-chymotrypsine.  |  Pallarès, I., et al. 2004. J Mol Biol. 342: 321-31. PMID: 15313627
  5. Inhibition et dénaturation accordables de l'alpha-chymotrypsine avec des nanoparticules d'or fonctionnalisées par des acides aminés.  |  You, CC., et al. 2005. J Am Chem Soc. 127: 12873-81. PMID: 16159281
  6. Modulation du comportement catalytique de l'alpha-chymotrypsine à la surface de nanoparticules protégées par une monocouche.  |  You, CC., et al. 2006. J Am Chem Soc. 128: 14612-8. PMID: 17090046
  7. Inhibition du produit de l'alpha-chymotrypsine dans les micelles inversées.  |  Bru, R. and Walde, P. 1991. Eur J Biochem. 199: 95-103. PMID: 1712303
  8. Photorégulation réversible de la liaison de l'alpha-chymotrypsine à une surface d'or.  |  Pearson, D., et al. 2007. J Am Chem Soc. 129: 14862-3. PMID: 17994751
  9. L'osmolyte contrecarre la dénaturation de l'alpha-chymotrypsine induite par l'urée.  |  Venkatesu, P., et al. 2009. J Phys Chem B. 113: 5327-38. PMID: 19354310
  10. Aperçu de la stabilité de l'α-chymotrypsine dans différents milieux solvants.  |  Kumar, A. and Venkatesu, P. 2012. Chem Rev. 112: 4283-307. PMID: 22506806
  11. Aspects moléculaires de l'interaction entre la spermidine et l'α-chymotrypsine.  |  Farhadian, S., et al. 2016. Int J Biol Macromol. 92: 523-532. PMID: 27456119
  12. Structures cristallines et moléculaires du complexe de l'alpha-chymotrypsine avec son troisième domaine ovomucoïde de dinde inhibiteur à une résolution de 1,8 A.  |  Fujinaga, M., et al. 1987. J Mol Biol. 195: 397-418. PMID: 3477645
  13. Dénaturation par l'urée et le chlorhydrate de guanidine de la ribonucléase, du lysozyme, de l'alpha-chymotrypsine et de la bêta-lactoglobuline.  |  Greene, RF. and Pace, CN. 1974. J Biol Chem. 249: 5388-93. PMID: 4416801
  14. Synthèse et caractérisation d'un substrat bioluminogène pour l'alpha-chymotrypsine.  |  Monsees, T., et al. 1994. Anal Biochem. 221: 329-34. PMID: 7810874

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