Date published: 2025-9-10

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α-Amylase (CAS 9000-90-2)

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Numéro CAS:
9000-90-2
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ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

L'α-Amylase est une enzyme classée parmi les hydrolases, ce qui signifie qu'elle facilite la décomposition des composés chimiques par des réactions d'hydrolyse. Plus précisément, l'α-Amylase peut agir sur les liaisons α-1,4-glycosidiques internes des molécules d'amidon, ce qui conduit à la production de glucose et de maltose comme produits finaux. Cette enzyme est utilisée dans l'industrie textile pour le processus de désencollage, où elle décompose l'encollage à base d'amidon appliqué au fil avant la production du tissu. L'α-amylase est utilisée dans l'industrie du papier pour modifier les amidons utilisés dans le processus de couchage du papier. Dans la recherche biotechnologique, l'α-amylase sert d'enzyme modèle pour l'étude de la cinétique et des mécanismes d'action des enzymes.


α-Amylase (CAS 9000-90-2) Références

  1. Amélioration de la stabilité de l'alpha-amylase piégée dans des billes de kappa-carraghénane: caractérisation physico-chimique et optimisation à l'aide d'un indice composite.  |  Sankalia, MG., et al. 2006. Int J Pharm. 312: 1-14. PMID: 16500055
  2. Complexe polyélectrolyte inversé chitosane-alginate pour l'amélioration de la stabilité de l'alpha-amylase: optimisation et caractérisation physico-chimique.  |  Sankalia, MG., et al. 2007. Eur J Pharm Biopharm. 65: 215-32. PMID: 16982178
  3. Hydrolyse de l'amidon assistée par des ultrasons à basse fréquence en présence d'α-amylase.  |  Gaquere-Parker, A., et al. 2018. Ultrason Sonochem. 41: 404-409. PMID: 29137768
  4. Inhibition de l'α-glucosidase et de l'α-amylase par les glycosides flavonoïdes du thé Lu'an GuaPian: docking moléculaire et mécanisme d'interaction.  |  Hua, F., et al. 2018. Food Funct. 9: 4173-4183. PMID: 29989631
  5. Étude de l'interaction entre l'α-amylase salivaire humaine et le tétramère de procyanidine de sorgho: Caractéristiques de liaison et analyse structurelle.  |  Zhao, L., et al. 2018. Int J Biol Macromol. 118: 1136-1141. PMID: 30001600
  6. Évaluation de la sécurité de l'enzyme alimentaire α-amylase de la souche génétiquement modifiée Pseudomonas fluorescens BD15754.  |  , ., et al. 2020. EFSA J. 18: e06043. PMID: 32874257
  7. Identification par bioautographie TLC-MS des composés inhibiteurs des radicaux libres, de l'α-amylase et de l'α-glucosidase du comprimé antidiabétique BGR-34.  |  Gaurav, ., et al. 2020. ACS Omega. 5: 29688-29697. PMID: 33251404
  8. Biosynthèse et applications industrielles de l'α-amylase: une revue.  |  Farooq, MA., et al. 2021. Arch Microbiol. 203: 1281-1292. PMID: 33481073
  9. Les enzymes digestives fongiques favorisent l'hydrolyse des macronutriments dans la simulation statique in vitro de la digestion INFOGEST.  |  Garvey, SM., et al. 2022. Food Chem. 386: 132777. PMID: 35364497
  10. Évaluation de la sécurité de l'enzyme alimentaire α-amylase de la souche AE-AMT de Cellulosimicrobium funkei.  |  , ., et al. 2022. EFSA J. 20: e07463. PMID: 35936945
  11. Évaluation de la sécurité de l'enzyme alimentaire α-amylase de la souche NZYM-AY de Bacillus licheniformis génétiquement modifiée.  |  , ., et al. 2022. EFSA J. 20: e07467. PMID: 35949930
  12. Évaluation de la sécurité de l'enzyme alimentaire α-amylase de la souche NZYM-NA d'Aspergillus oryzae non génétiquement modifiée.  |  , ., et al. 2023. EFSA J. 21: e07912. PMID: 37009441
  13. Activité enzymatique de cellules entières piégées dans des micelles inversées. Études sur l'alpha-amylase et l'invertase dans les cellules de levure piégées.  |  Gajjar, L., et al. 1997. Appl Biochem Biotechnol. 66: 159-72. PMID: 9248036

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α-Amylase, 25 g

sc-487951
25 g
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α-Amylase, 500 g

sc-487951A
500 g
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